GRIK1 - GRIK1

GRIK1
Proteína GRIK1 PDB 1txf.png
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
Alias GRIK1 , EAA3, EEA3, GLR5, GLUR5, GluK1, gluR-5, receptor ionotrópico de glutamato, subunidad 1 de tipo kainato
Identificaciones externas OMIM : 138245 MGI : 95814 HomoloGene : 68992 GeneCards : GRIK1
Ortólogos
Especies Humano Ratón
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_010348
NM_146072
NM_001346964

RefSeq (proteína)

n / A

Ubicación (UCSC) Crónicas 21: 29,54 - 29,94 Mb Crónicas 16: 87,9 - 88,29 Mb
Búsqueda en PubMed
Wikidata
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El receptor de glutamato, ionotrópico, kainato 1 , también conocido como GRIK1 , es una proteína que en humanos está codificada por el gen GRIK1 .

Función

Este gen codifica una de las muchas subunidades del receptor de glutamato ionotrópico (GluR) que funciona como un canal iónico controlado por ligando . La subunidad GluR específica codificada por este gen es del subtipo de receptor de kainato . El ensamblaje de receptores y el tráfico intracelular de receptores ionotrópicos de glutamato están regulados por la edición de ARN y el empalme alternativo . Estos receptores median la neurotransmisión excitadora y son críticos para la función sináptica normal. Se han descrito dos variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas. Los exones de este gen se intercalan con exones del gen C21orf41, que se transcribe en la misma orientación que este gen pero no parece codificar una proteína.

Interacciones

Se ha demostrado que GRIK1 interactúa con DLG4 , PICK1 y SDCBP .

Edición de ARN

Escribe

La edición de ARN de A a I está catalizada por una familia de adenosina desaminasas que actúan sobre el ARN (ADAR) que reconocen específicamente las adenosinas dentro de las regiones bicatenarias de pre-ARNm y las desaminan a inosina. Las inosinas son reconocidas como guanosina por la maquinaria de traducción de las células. Hay tres miembros de la familia ADAR ADAR 1-3, siendo ADAR1 y ADAR2 los únicos miembros enzimáticamente activos. Se cree que ADAR3 tiene un papel regulador en el cerebro. ADAR1 y ADAR2 se expresan ampliamente en los tejidos, mientras que ADAR3 está restringido al cerebro. Las regiones bicatenarias de ARN se forman por apareamiento de bases entre residuos en la región cercana al sitio de edición, con residuos normalmente en un intrón vecino, pero puede ser una secuencia exónica. La región que se empareja con la región de edición se conoce como secuencia complementaria de edición (ECS). Los ADAR se unen interactúan directamente con el sustrato de dsRNA a través de sus dominios de unión de ARN bicatenarios. Si ocurre un sitio de edición dentro de una secuencia de codificación, el resultado podría ser un cambio de codón. Esto puede conducir a la traducción de una isoforma proteica debido a un cambio en su estructura proteica primaria. Por lo tanto, la edición también puede alterar la función de las proteínas. La edición de A a I ocurre en secuencias de ARN no codificantes como intrones, regiones no traducidas (UTR), LINE, SINE (especialmente repeticiones Alu). Se cree que la función de la edición de A a I en estas regiones implica la creación de sitios de empalme y la retención de ARN en el núcleo, entre otros.

Localización

El pre-ARNm de GluR-5 se edita en una posición en el sitio Q / R ubicado en la región de la membrana 2 (M2). Hay un cambio de codón como resultado de la edición. El cambio de codón es (CAG) Glutamina (Q) a (CGG) una Arginina (R). Al igual que GluR-6, el ECS se encuentra a unos 2000 nucleótidos aguas abajo del sitio de edición.

Regulación

La edición del sitio Q / R está regulada por el desarrollo y el tejido. La edición en la médula espinal, el cuerpo calloso y el cerebelo es del 50%, mientras que la edición en el tálamo, la amígdala y el hipocampo es de aproximadamente el 70%.

Consecuencias

Estructura

La edición da como resultado un cambio de aminoácido en el segundo dominio de membrana del receptor.

Función

El sitio de edición se encuentra dentro del segundo dominio intracelular. Se cree que la edición afecta la permeabilidad del receptor a CA2 +. Se cree que la edición del sitio Q / R reduce la permeabilidad del canal al Ca2 +

La edición de ARN del sitio Q / R puede afectar la inhibición del canal por los ácidos grasos de la membrana como el ácido araquidónico y el ácido docosahexaenoico. Para los receptores de Kainato con sólo isformas editadas, estos ácidos grasos los inhiben fuertemente. Sin embargo, la inclusión de una sola subunidad no editada es suficiente para detener esta inhibición (.

Ver también

Referencias

Otras lecturas

enlaces externos

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .