Proteína básica principal - Major basic protein

PRG2
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Identificadores
Alias PRG2 , BMPG, MBP, MBP1, proteoglicano 2, médula ósea (activador de células asesinas naturales, proteína básica principal del gránulo de eosinófilos), proMBP, proteoglicano 2, proteína básica principal pro eosinófila
Identificaciones externas OMIM : 605601 MGI : 103294 HomoloGene : 2044 GeneCards : PRG2
Ortólogos
Especies Humano Ratón
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_002728
NM_001243245
NM_001302926
NM_001302927

NM_008920

RefSeq (proteína)

NP_001230174
NP_001289855
NP_001289856
NP_002719

NP_032946

Ubicación (UCSC) Crónicas 11: 57,39 - 57,39 Mb Cr 2: 84,98 - 84,98 Mb
Búsqueda en PubMed
Wikidata
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La proteína básica principal de eosinófilos , a menudo abreviada a proteína básica principal (MBP; también llamada proteoglicano 2 (PRG2)) está codificada en humanos por el gen PRG2 .

Función

La proteína codificada por este gen es el constituyente predominante del núcleo cristalino del gránulo de eosinófilos . También están presentes altos niveles de proforma de esta proteína en la placenta y el suero del embarazo, donde existe como un complejo con varias otras proteínas, incluida la proteína plasmática A asociada al embarazo ( PAPPA ), angiotensinógeno ( AGT ) y C3dg. Esta proteína puede estar involucrada en mecanismos de defensa antiparasitarios como citotoxina y helmintoxina , y en reacciones de hipersensibilidad inmunológica. Está directamente implicado en el daño de las células epiteliales, la exfoliación y el broncoespasmo en las enfermedades alérgicas.

PRG2 es una proteína de 117 residuos que predomina en los gránulos de eosinófilos . Es una enzima potente contra los helmintos y es tóxica para las bacterias y las células de mamíferos in vitro . La proteína básica principal de los eosinófilos también provoca la liberación de histamina de los mastocitos y basófilos , y activa los neutrófilos y los macrófagos alveolares .

Estructura

Estructuralmente, la proteína básica principal (MBP) es similar a las lectinas (proteínas de unión a azúcares) y tiene un pliegue similar al observado en las lectinas de tipo C. Sin embargo, a diferencia de otras lectinas de tipo C (aquellas que se unen a varios carbohidratos en presencia de calcio ), la MBP no se une al calcio ni a ninguno de los otros carbohidratos que reconoce esta familia.

En cambio, MBP reconoce proteoglicanos de heparán sulfato . Se han determinado dos estructuras cristalográficas de MBP.

Interacciones

Se ha demostrado que la proteína básica principal interactúa con la proteína plasmática A asociada al embarazo .

Ver también

Referencias

Otras lecturas

enlaces externos