difosfatasa dUTP - dUTP diphosphatase
| difosfatasa dUTP | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| CE no. | 3.6.1.23 | ||||||||
| No CAS. | 37289-34-2 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| dUTPase | |||||||||
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 estructuras cristalinas de pirofosfatasa holandesa del virus de la inmunodeficiencia felina y sus complejos de nucleótidos en tres formas cristalinas.
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | dUTPase | ||||||||
| Pfam | PF00692 | ||||||||
| Clan pfam | CL0153 | ||||||||
| InterPro | IPR008180 | ||||||||
| SCOP2 | 1dup / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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| dUTPase_2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 la estructura cristalina de un complejo de campylobacter jejuni dutpase con el análogo de sustrato dupnhp
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | dUTPase_2 | ||||||||
| Pfam | PF08761 | ||||||||
| Clan pfam | CL0231 | ||||||||
| InterPro | IPR014871 | ||||||||
| SCOP2 | 1w2y / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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En enzimología , una dUTP difosfatasa ( EC 3.6.1.23 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- dUTP + H 2 O dUMP + difosfato
Así, los dos sustratos de esta enzima son dUTP y H 2 O , mientras que sus dos productos son dUMP y difosfato .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , concretamente las que actúan sobre los anhídridos de ácido en los anhídridos que contienen fósforo. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es dUTP nucleotidohidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen desoxiuridina-trifosfatasa , dUTPasa , dUTP pirofosfatasa , desoxiuridina 5'-trifosfato nucleotidohidrolasa y desoxiuridina 5'-trifosfatasa . Esta enzima participa en el metabolismo de la pirimidina .
Esta enzima tiene una doble función: por un lado, elimina el dUTP del pool de desoxinucleótidos , lo que reduce la probabilidad de que esta base sea incorporada al ADN por las ADN polimerasas , mientras que por otro lado, produce el precursor dTTP dUMP. La falta o inhibición de la acción de la dUTPasa conduce a perturbaciones dañinas en el conjunto de nucleótidos que resultan en un mayor contenido de uracilo del ADN que activa un ciclo fútil hiperactivo de reparación del ADN.
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 48 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1DUC , 1DUD , 1DUN , 1DUP , 1DUT , 1EU5 , 1EUW , 1F7D , 1F7K , 1F7N , 1F7O , 1F7P , 1F7Q , 1F7R , 1MQ7 , 1OGH , 1OGK , 1OGL , 1PKH , 1PKJ , 1PKK , 1RN8 , 1RNJ , 1SEH , 1SIX , 1SJN , 1SLH , 1SM8 , 1SMC , 1SNF , 1SYL , 1VYQ , 1W2Y , 2BSY , 2BT1 , 2CJE , 2D4L , 2D4M , 2D4N , 2HQU , 2HR6 , 2HRM , 2OKB , 2OKD , 2OKE , 2OL0 , 2OL1 y 2PY4 .
Hay al menos dos familias de dUTPasas estructuralmente distintas. La estructura cristalina de la dUTPasa humana revela que cada subunidad del trímero de la dUTPasa se pliega en un barril beta en forma de gelatina de ocho hebras, con las hebras beta C-terminales intercambiadas entre las subunidades . La estructura es similar a la de la enzima Escherichia coli , a pesar de la baja homología de secuencia entre las dos enzimas .
La segunda familia tiene un nuevo pliegue completamente alfa , los miembros de esta familia no están relacionados con el pliegue completamente beta que se encuentra en las dUTPasas de la mayoría de los organismos .
Ver también
- DUT , el gen que codifica esta enzima en humanos
- DnaS o dut , el gen que codifica esta enzima en E. coli
Referencias
Otras lecturas
- Bertani Le .; Haeggmark A .; Reichard P .; Interconversión de fosfatos de desoxiuridina (1963). "Síntesis enzimática de desoxirribonucleótidos. II. Formación" . J. Biol. Chem . 238 (10): 3407-13. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 48681-4 . PMID 14085395 .
- Giroir LE, Deutsch WA (1987). "Trifosfatasa de desoxiuridina de Drosophila. Purificación y caracterización" . J. Biol. Chem . 262 (1): 130–4. doi : 10.1016 / S0021-9258 (19) 75898-0 . PMID 3025197 .
- Greenberg G., Somerville R. (1962). "Actividad de desoxiuridilato quinasa y desoxiuridinatrifosfatasa en Escherichia Coli" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 48 (2): 247–57. Código Bibliográfico : 1962PNAS ... 48..247G . doi : 10.1073 / pnas.48.2.247 . PMC 220766 . PMID 13901467 .
- Grindey GR, Nichol CA (1971). "Desoxiuridina 5'-trifosfato pirofosfatasa de mamíferos". Biochim. Biophys. Acta . 240 (2): 180–3. doi : 10.1016 / 0005-2787 (71) 90655-1 . PMID 5105331 .
