Homoserina quinasa - Homoserine kinase
homoserina quinasa | |||||||||
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Tetrámero de homoerina quinasa, Methanocaldococcus jannaschii
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Identificadores | |||||||||
Número CE | 2.7.1.39 | ||||||||
número CAS | 9026-58-8 | ||||||||
Bases de datos | |||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
PRIAM | perfil | ||||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzimología , una homoserina quinasa ( EC 2.7.1.39 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- ATP + L-homoserina ADP + O-fosfo-L-homoserina
Así, los dos sustratos de esta enzima son ATP y L-homoserina , mientras que sus dos productos son ADP y O-fosfo-L-homoserina .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente las que transfieren grupos que contienen fósforo ( fosfotransferasas ) con un grupo alcohol como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP: L-homoserina O-fosfotransferasa . Otros nombres de uso común incluyen homoserina quinasa (fosforilante) y HSK . Esta enzima participa en el metabolismo de la glicina, la serina y la treonina .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 6 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1FWK , 1FWL , 1H72 , 1H73 , 1H74 y 2PPQ .
Referencias
- FLAVIN M, MATANZA C (1960). "Purificación y propiedades de la treonina sintetasa de Neurospora". J. Biol. Chem . 235 : 1103–8. PMID 13823379 .
- Watanabe Y, Konishi S, Shimura K (1957). "Biosíntesis de treonina a partir de homoserina. VI. Homoserina quinasa". J. Biochem . 44 (5): 299-307. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a126756 .
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