Dihidrodipicolinato sintasa - Dihydrodipicolinate synthase
| 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato sintasa | |||||||||
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 Homotetrámero de dihidrodipicolinato sintasa, Vitis vinifera
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| Identificadores | |||||||||
| CE no. | 4.3.3.7 | ||||||||
| No CAS. | 9055-59-8 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
| FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
| KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
| MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| Familia de la dihidrodipicolinato sintetasa | |||||||||
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 Estructura cristalina de la dihidrodipicolinato sintasa dapa-2 (ba3935) de Bacillus anthracis a una resolución de 1.94a.
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | DHDPS | ||||||||
| Pfam | PF00701 | ||||||||
| Clan pfam | CL0036 | ||||||||
| InterPro | IPR002220 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00569 | ||||||||
| SCOP2 | 1dhp / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00950 | ||||||||
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Sintasa 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato ( EC 4.3.3.7 , la dihidrodipicolinato sintasa , sintetasa dihydropicolinate , enzima ácido dihidropicolínico sintasa , L-aspartato-4-semialdehído hidro-liasa (la adición de piruvato y de ciclación) , dapA (gen) ) es una enzima con la sistemática nombre L-aspartato-4-semialdehído hidro-liasa (adición de piruvato y ciclación; formadora de (4S) -4-hidroxi-2,3,4,5-tetrahidro- (2S) -dipicolinato) . Esta enzima cataliza la siguiente reacción química
- piruvato + L-aspartato-4-semialdehído (2S, 4S) -4-hidroxi-2,3,4,5-tetrahidrodipicolinato + H 2 O
La reacción procede en tres pasos consecutivos.
Función
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente las amina-liasas, que escinden los enlaces carbono-nitrógeno. La 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato sintasa es la enzima clave en la biosíntesis de lisina a través de la vía diaminopimelato de procariotas , algunos fitomicetos y plantas superiores . La enzima cataliza la condensación de L-aspartato-beta-semialdehído y piruvato a ácido 4-hidroxi-tetrahidropicolínico mediante un mecanismo de ping-pong en el que el piruvato se une a la enzima formando una base de Schiff con un residuo de lisina .
Enzimas relacionadas
Otras tres proteínas están relacionadas estructuralmente con esta enzima y probablemente también actúan a través de un mecanismo catalítico similar. Estos son Escherichia coli N-acetilneuraminato liasa ( EC 4.1.3.3 ) (proteína NanA), que cataliza la condensación de N -acetil-D-manosamina y piruvato para formar N -acetilneuraminato ; La proteína MosA de Rhizobium meliloti ( Sinorhizobium meliloti ), que participa en la biosíntesis de la rizopina 3- O -metil-escilo-inosamina; y proteína hipotética YjhH de E. coli .
Estructura
Las secuencias de 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato sintasa de diferentes fuentes están bien conservadas. La estructura toma la forma de un homotetrámero, en el que 2 monómeros están relacionados por una simetría aproximada de 2 veces . Cada monómero comprende 2 dominios: un barril alfa / beta de 8 veces y un dominio de hélice alfa C-terminal . El pliegue se parece al de la N -acetilneuraminato liasa. La lisina del sitio activo se encuentra en el dominio del barril y tiene acceso a través de 2 canales en el lado C-terminal del barril.
Referencias
Otras lecturas
- Shedlarski JG, Gilvarg C (marzo de 1970). "La enzima de condensación piruvato-aspártico semialdehído de Escherichia coli" . La Revista de Química Biológica . 245 (6): 1362–73. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 63245-4 . PMID 4910051 .
enlaces externos
- 4-hidroxi-tetrahidrodipicolinato + sintasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
