Triptofanasa - Tryptophanase
triptofanasa | |||||||||
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Tetrámero de triptofanasa, E. Coli
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Identificadores | |||||||||
Número CE | 4.1.99.1 | ||||||||
número CAS | 9024-00-4 | ||||||||
Bases de datos | |||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | ||||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | ||||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | ||||||||
KEGG | Entrada KEGG | ||||||||
MetaCyc | camino metabólico | ||||||||
PRIAM | perfil | ||||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzimología , una triptofanasa ( EC 4.1.99.1 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- L-triptófano + H 2 O indol + piruvato + NH 3
Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son L-triptófano y H 2 O , mientras que sus 3 productos son indol , piruvato y NH 3 .
Esta enzima pertenece a la familia de las liasas , específicamente a la clase "general" de las liasas carbono-carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-triptófano indol-liasa (desaminadora; formadora de piruvato) . Otros nombres de uso común incluyen L-triptófano y L-triptófano indol-liasa (desaminado) . Esta enzima participa en el metabolismo del triptófano y del nitrógeno . Tiene 2 cofactores : fosfato de piridoxal y potasio .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1AX4 , 2C44 y 2OQX .
Referencias
- BURNS RO, DEMOSS RD (1962). "Propiedades de la triptofanasa de Escherichia coli". Biochim. Biophys. Acta . 65 (2): 233–44. doi : 10.1016 / 0006-3002 (62) 91042-9 . PMID 14017164 .
- Cowell JL, Maser K, DeMoss, RD (1973). "Triptofanasa de Aeromonas liquifaciens. Purificación, peso molecular y algunas propiedades químicas, catalíticas e inmunológicas". Biochim. Biophys. Acta . 315 : 449–463. doi : 10.1016 / 0005-2744 (73) 90276-3 .
- NEWTON WA, MORINO Y, SNELL EE (1965). "Propiedades de la triptofanasa cristalina". J. Biol. Chem . 240 : 1211–8. PMID 14284727 .
enlaces externos
- Medios relacionados con la triptofanasa en Wikimedia Commons
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