Transaminasa - Transaminase
| Aminotransferasa | |||||||||
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Aspartato transaminasa de E. coli con cofactor de piridoxal 5 'fosfato
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Aminotransferasa | ||||||||
| Pfam | PF00155 | ||||||||
| InterPro | IPR004839 | ||||||||
| Membranome | 273 | ||||||||
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Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan una reacción de transaminación entre un aminoácido y un α- cetoácido . Son importantes en la síntesis de aminoácidos, que forman proteínas.
Función y mecanismo
Un aminoácido contiene un grupo amina (NH 2 ). Un cetoácido contiene un grupo ceto (= O). En la transaminación , el grupo NH 2 de una molécula se intercambia con el grupo = O de la otra molécula. El aminoácido se convierte en un cetoácido y el cetoácido en un aminoácido.
La mayoría de las transaminasas son enzimas proteicas . Sin embargo, se ha descubierto que algunas actividades de transaminación del ribosoma están catalizadas por ribozimas (enzimas de ARN). Por ejemplo, la ribozima cabeza de martillo , la ribozima VS y la ribozima horquilla .
Las transaminasas requieren la coenzima piridoxal fosfato , que se convierte en piridoxamina en la primera semirreacción, cuando un aminoácido se convierte en un cetoácido. La piridoxamina unida a enzima a su vez reacciona con piruvato , oxaloacetato o alfa-cetoglutarato , dando alanina , ácido aspártico o ácido glutámico , respectivamente. Muchas reacciones de transaminación ocurren en los tejidos, catalizadas por transaminasas específicas para un par de aminoácidos / cetoácidos en particular. Las reacciones son fácilmente reversibles, estando determinada la dirección por cuál de los reactivos está en exceso. Esta reversibilidad se puede aprovechar para aplicaciones de química sintética para lograr la síntesis de valiosas aminas quirales. Las enzimas específicas se nombran a partir de uno de los pares de reactivos, por ejemplo; la reacción entre el ácido glutámico y el ácido pirúvico para producir ácido alfa cetoglutárico y alanina se llama alanina transaminasa y originalmente se llamaba transaminasa glutámico-pirúvica o GPT para abreviar.
Las actividades de las transaminasas tisulares se pueden investigar incubando un homogeneizado con varios pares de aminoácidos / cetoácidos. La transaminación se demuestra si se forman los nuevos aminoácidos y cetoácidos correspondientes, como lo revela la cromatografía en papel. La reversibilidad se demuestra mediante el uso del par ceto / aminoácido complementario como reactivos de partida. Una vez que se ha extraído el cromatograma del disolvente, el cromatograma se trata con ninhidrina para localizar las manchas.
Metabolismo de aminoácidos en animales
Los animales deben metabolizar las proteínas en aminoácidos, a expensas del tejido muscular, cuando el azúcar en sangre es bajo. La preferencia de las transaminasas hepáticas por el oxalacetato o el alfa-cetoglutarato juega un papel clave en la canalización del nitrógeno del metabolismo de los aminoácidos al aspartato y glutamato para su conversión en urea para la excreción de nitrógeno. De manera similar, en los músculos, el uso de piruvato para la transaminación produce alanina , que es transportada por el torrente sanguíneo al hígado (la reacción general se denomina ciclo de glucosa-alanina ). Aquí, otras transaminasas regeneran el piruvato, que proporciona un precursor valioso para la gluconeogénesis . Este ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori , que permite el metabolismo anaeróbico de los músculos.
Usos diagnósticos
Las enzimas transaminasas son importantes en la producción de varios aminoácidos, y la medición de las concentraciones de varias transaminasas en la sangre es importante para diagnosticar y rastrear muchas enfermedades . Por ejemplo, la presencia de transaminasas elevadas puede ser un indicador de daño hepático y cardíaco. Dos enzimas transaminasas importantes son la aspartato transaminasa (AST), también conocida como transaminasa glutámico oxalacética sérica (SGOT); y alanina transaminasa (ALT), también llamada alanina aminotransferasa (ALAT) o glutamato-piruvato transaminasa sérica (SGPT). Estas transaminasas se descubrieron en 1954 y su importancia clínica se describió en 1955.
Ver también
- Ácido valproico : un inhibidor de la transaminasa GABA
Referencias
Otras lecturas
- Ghany M, Hoofnagle JH (2005). "Abordaje del paciente con enfermedad hepática". En Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (eds.). Principios de Medicina Interna de Harrison (16ª ed.). Nueva York: McGraw-Hill. págs. 1814–5.
- Nelson DL, Cox MM (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3ª ed.). Nueva York: Worth Publishers. págs. 628–31, 634, 828–30.
enlaces externos
- Transaminasas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
