Enterotoxina tipo B - Enterotoxin type B
| Enterotoxina tipo B | |||||||
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| Identificadores | |||||||
| Organismo | |||||||
| Símbolo | entB | ||||||
| UniProt | P01552 | ||||||
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| Toxina estafilocócica / estreptocócica, dominio N-terminal | |||||||||
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 Estructura cristalina del superantígeno Spe-H (unido a zinc) de Streptococcus pyogenes
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Toxina estafilocócica / estreptocócica, dominio N-terminal | ||||||||
| Pfam | PF01123 | ||||||||
| InterPro | IPR006173 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00250 | ||||||||
| SCOP2 | 1se3 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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| Toxina estafilocócica / estreptocócica, dominio beta-agarre | |||||||||
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Stap_Strp_tox_C | ||||||||
| Pfam | PF02876 | ||||||||
| InterPro | IPR006123 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00250 | ||||||||
| SCOP2 | 1se3 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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En el campo de la biología molecular , tipo enterotoxina B , también conocido como enterotoxina estafilocócica B ( SEB ), es una enterotoxina producida por el gram-positivos bacteria Staphylococcus aureus . Es una causa común de intoxicación alimentaria , con diarrea intensa , náuseas y calambres intestinales que suelen comenzar a las pocas horas de la ingestión. Al ser bastante estable, la toxina puede permanecer activa incluso después de que se eliminen las bacterias contaminantes. Puede resistir la ebullición a 100 ° C durante unos minutos. La gastroenteritis ocurre porque SEB es un superantígeno , lo que hace que el sistema inmunológico libere una gran cantidad de citocinas que provocan una inflamación significativa.
Además, esta proteína es uno de los agentes causantes del síndrome de choque tóxico .
Función
La función de esta proteína es facilitar la infección del organismo huésped . Es un factor de virulencia diseñado para inducir patogénesis . Una de las principales exotoxinas de virulencia es la toxina del síndrome de choque tóxico (TSST), que es secretada por el organismo tras una invasión exitosa . Provoca una importante respuesta inflamatoria en el huésped a través de propiedades superantigénicas y es el agente causante del síndrome de choque tóxico. Funciona como un superantígeno través de la activación de una fracción significativa de células T (hasta 20%) por reticulantes de MHC de clase II moléculas con receptores de células T . TSST es una enfermedad multisistémica con varios síntomas como fiebre alta , hipotensión , mareos, sarpullido y descamación de la piel.
Estructura
Todas estas toxinas comparten un pliegue similar de dos dominios (dominios N y C-terminales) con una hélice alfa larga en el medio de la molécula, un barril beta característico conocido como el "pliegue oligosacárido / oligonucleótido" en el N- dominio terminal y un motivo de agarre beta en el dominio C-terminal. Cada superantígeno posee modos de unión ligeramente diferentes cuando interactúa con moléculas del MHC de clase II o el receptor de células T.
Dominio N-terminal
El dominio N-terminal también se denomina pliegue OB, o en otras palabras, pliegue de unión de oligonuclucleótidos. Esta región contiene un sitio del complejo mayor de histocompatibilidad clase II ( MHC II ) de baja afinidad que provoca una respuesta inflamatoria .
El dominio N-terminal contiene regiones implicadas en la asociación de clase II del Complejo Mayor de Histocompatibilidad. Es un barril beta de cinco hebras que forma un pliegue OB.
Dominio C-terminal
El dominio beta-agarre tiene algunas similitudes estructurales con el motivo beta-agarre presente en los dominios de unión a inmunoglobulina, ubiquitina, ferredoxina 2Fe-2 S y factor de iniciación de la traducción 3 identificados por la base de datos SCOP.