Proteinogenic amino ácido - Proteinogenic amino acid


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aminoácidos proteinógenos son una pequeña fracción de todos los aminoácidos

Aminoácidos proteinógenos son aminoácidos que se incorporan por biosíntesis en las proteínas durante la traducción . La palabra "proteinogenic" medios "Creación de proteínas". A lo largo conocido la vida , hay 22 codificados genéticamente (proteinógenos) aminoácidos, 20 en la norma código genético y un adicional de 2 que se puede incorporar por mecanismos de traducción especiales.

En contraste, los aminoácidos no proteinogénicos son aminoácidos que o bien no se incorporan a las proteínas (como GABA , L DOPA , o triyodotironina ), mal incorporados en lugar de un aminoácido codificado genéticamente, o no producen directamente y de forma aislada por celular estándar maquinaria (como hidroxiprolina ). Esta última a menudo resulta de la modificación post-traduccional de las proteínas. Algunos aminoácidos no proteinógenos se incorporan en péptido no ribosomal que se sintetizan por sintetasas péptido no ribosomal.

Ambos eucariotas y procariotas pueden incorporar selenocisteína en sus proteínas a través de una secuencia de nucleótidos conocida como un elemento SECIS , que dirige la célula para traducir una cerca UGA codón como selenocisteína (UGA es normalmente un codón de parada ). En algunos metanogénicas procariotas, el codón UAG (normalmente un codón de parada) también puede ser traducido a pyrrolysine .

En eucariotas, sólo hay 21 ácidos proteinogenic aminoácidos, el 20 del código genético estándar, además de selenocisteína. Los seres humanos pueden sintetizar 12 de éstos entre sí o de otras moléculas del metabolismo intermediario. Los otros nueve deben ser consumidos (generalmente como sus derivados de proteína), y por lo que son llamados aminoácidos esenciales . Los aminoácidos esenciales son histidina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , fenilalanina , treonina , triptófano , y valina (es decir, H, I, L, K, M, F, T, W, V).

Se han encontrado los aminoácidos proteinogénicos estar relacionado con el conjunto de aminoácidos que puede ser reconocida por ribozima sistemas autoaminoacylation. Por lo tanto, los aminoácidos no proteinogenic habrían sido excluidos por el éxito evolutivo contingente de formas de vida basadas en nucleótidos. Otras razones se han ofrecido para explicar por qué ciertos aminoácidos no proteinogénicos específicas no se incorporan generalmente en las proteínas; por ejemplo, ornitina y homoserina ciclarse en contra de la cadena principal del péptido y fragmentar la proteína con relativamente cortas vidas medias , mientras que otros son tóxicos, ya que pueden ser incorporados por error en proteínas, tales como el análogo de arginina canavanina .

estructuras

Lo siguiente ilustra las estructuras y abreviaturas de los 21 aminoácidos que se codifican directamente para la síntesis de proteínas por el código genético de los eucariotas. Las estructuras se dan a continuación son estructuras químicas estándar, no los típicos zwitterión formas que existen en soluciones acuosas.

Tabla de aminoácidos
Tabla agrupada de estructuras, nomenclatura, y sus grupos laterales 21 aminoácidos de pKa valores

IUPAC / IUBMB ahora también recomienda abreviaturas estándar para los siguientes dos aminoácidos:

Propiedades químicas

A continuación se presenta una tabla con los símbolos de una letra, los símbolos de tres letras, y las propiedades químicas de las cadenas laterales de los aminoácidos estándar. Las masas indicadas se basan en promedios ponderados de los elementales isótopos en sus abundancias naturales . La formación de un enlace peptídico resultados en la eliminación de una molécula de agua , por lo que la masa de una unidad de aminoácido dentro de una cadena de proteína se reduce en 18.01524 Da.

propiedades químicas generales

Aminoácidos Corto Abrev. Avg. masa ( Da ) Pi pK 1
(α-COOH)
pK 2
(α- + NH 3 )
alanina UNA Ala 89.09404 6.01 2.35 9.87
cisteína do Cys 121.15404 5.05 1.92 10.70
Ácido aspártico re Áspid 133.10384 2.85 1.99 9.90
Ácido glutamico mi Glu 147.13074 3.15 2.10 9.47
fenilalanina F Phe 165.19184 5.49 2.20 9.31
glicina sol Gly 75.06714 6.06 2.35 9.78
histidina H Su 155.15634 7.60 1.80 9.33
isoleucina yo ile 131.17464 6.05 2.32 9.76
lisina K Lys 146.18934 9.60 2.16 9.06
leucina L Leu 131.17464 6.01 2.33 9.74
metionina METRO Reunió 149.20784 5.74 2.13 9.28
asparagina norte Asn 132.11904 5.41 2.14 8.72
pyrrolysine O pyl 255,31 ? ? ?
prolina PAG Pro 115.13194 6.30 1.95 10,64
glutamina Q gln 146.14594 5.65 2.17 9.13
arginina R Arg 174.20274 10,76 1.82 8.99
serina S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21
treonina T Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10
seleniocisteína T Segundo 168.053 5.47 1.91 10
valina V Val 117.14784 6.00 2.39 9.74
triptófano W Trp 204.22844 5.89 2.46 9.41
tirosina Y Tyr 181.19124 5.64 2.20 9.21

propiedades de la cadena lateral

Aminoácidos Corto Abrev. Cadena lateral hidro-
fóbico
pKa § Polar pH Pequeña Minúsculo Aromatic
o alifáticos
der Waals van
volumen
3 )
alanina UNA Ala CH 3 Sí - No - Sí Sí alifáticos 67
cisteína do Cys -CH 2 SH Sí 8.55 No ácido Sí Sí - 86
Ácido aspártico re Áspid -CH 2 COOH No 3.67 Sí ácido Sí No - 91
Ácido glutamico mi Glu -CH 2 CH 2 COOH No 4.25 Sí ácido No No - 109
fenilalanina F Phe -CH 2 C 6 H 5 Sí - No - No No Aromático 135
glicina sol Gly -H Sí - No - Sí Sí - 48
histidina H Su -CH 2 - C 3 H 3 N 2 No 6.54 Sí débil básica No No Aromático 118
isoleucina yo ile -CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 Sí - No - No No alifáticos 124
lisina K Lys - (CH 2 ) 4 NH 2 No 10.40 Sí BASIC No No - 135
leucina L Leu -CH 2 CH (CH 3 ) 2 Sí - No - No No alifáticos 124
metionina METRO Reunió -CH 2 CH 2 S CH 3 Sí - No - No No alifáticos 124
asparagina norte Asn -CH 2 CONH 2 No - Sí - Sí No - 96
pyrrolysine O pyl - (CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 No DAKOTA DEL NORTE Sí débil básica No No - ?
prolina PAG Pro -CH 2 CH 2 CH 2 - Sí - No - Sí No - 90
glutamina Q gln -CH 2 CH 2 CONH 2 No - Sí - No No - 114
arginina R Arg - (CH 2 ) 3 NH-C (NH) NH 2 No 12.3 Sí fuertemente básico No No - 148
serina S Ser -CH 2 OH No - Sí - Sí Sí - 73
treonina T Thr -CH (OH) CH 3 No - Sí - Sí No - 93
seleniocisteína T Segundo -CH 2 SeH No 5.43 No ácido Sí Sí - ?
valina V Val -CH (CH 3 ) 2 Sí - No - Sí No alifáticos 105
triptófano W Trp -CH 2 C 8 H 6 N Sí - No - No No Aromático 163
tirosina Y Tyr -CH 2 -C 6 H 4 OH No 9.84 Sí ácido débil No No Aromático 141

§: Los valores para Asp, Cys, Glu, His, Lys y Tyr se determinaron utilizando el residuo de aminoácido colocado en posición central en un pentapéptido alanina. El valor para Arg es de Pace et al. (2009). El valor de la Sec es de Byun y Kang (2011).

ND: no se ha informado El valor pKa de Pyrrolysine.

Nota: El valor pKa de un residuo de amino-ácido en un pequeño péptido es típicamente ligeramente diferente cuando se está dentro de una proteína. Proteína cálculos de pKa se utilizan a veces para calcular el cambio en el valor de pKa de un residuo de amino-ácido en esta situación.

La expresión génica y la bioquímica

Aminoácidos Corto Abrev. Codon (s) Ocurrencia Esencial en los seres humanos
en las proteínas arqueanos
(%) &
En las bacterias las proteínas
(%) y
en las proteínas Eukaryote
(%) &
Ocurrencia
en proteínas humanas
(%) &
alanina UNA Ala GCU, GCC, GCA, GCG 8.2 10.06 7.63 7.01 No
cisteína do Cys UGÚ, UGC 0.98 0.94 1.76 2.3 condicionalmente
Ácido aspártico re Áspid GAU, GAC 6.21 5.59 5.4 4.73 No
Ácido glutamico mi Glu GAA, GAG 7.69 6.15 6.42 7.09 condicionalmente
fenilalanina F Phe UUU, NVND 3.86 3.89 3.87 3.65
glicina sol Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7.58 7,76 6.33 6.58 condicionalmente
histidina H Su CAU, CAC 1.77 2.06 2.44 2.63
isoleucina yo ile AUU, AUC, AUA 7.03 5.89 5.1 4.33
lisina K Lys AAA, AAG 5.27 4.68 5.64 5.72
leucina L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.31 10,09 9.29 9.97
metionina METRO Reunió AGO 2.35 2.38 2.25 2.13
asparagina norte Asn AAU, AAC 3.68 3.58 4.28 3.58 No
pyrrolysine O pyl UAG * 0 0 0 0 No
prolina PAG Pro CCU, CCC, CCA, CCG 4.26 4.61 5.41 6.31 No
glutamina Q gln CAA, CAG 2.38 3.58 4.21 4.77 No
arginina R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.51 5.88 5.71 5.64 condicionalmente
serina S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.17 5.85 8.34 8.33 No
treonina T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5.44 5.52 5.56 5.36
seleniocisteína T Segundo UGA ** 0 0 0 > 0 No
valina V Val GUU, GUC, GUA, GUG 7.8 7.27 6.2 5.96
triptófano W Trp UGG 1.03 1.27 1.24 1.22
tirosina Y Tyr UAU, UAC 3.35 2.94 2.87 2.66 condicionalmente
Codón de parada - Término UAA, UAG, UGA †† ? ? ? N / A N / A

* UAG es normalmente el codón de parada ámbar , pero en organismos que contienen la maquinaria biológica codificada por el clúster pylTSBCD de genes se incorporará la pyrrolysine aminoácido.
** UGA es normalmente el ópalo (o umber) codón de parada, pero codifica selenocisteína si un elemento SECIS está presente.
El codón de parada no es un aminoácido, pero se incluye para la integridad.
†† UAG y UGA no siempre actúan como codones de terminación (véase más arriba).
un aminoácido esencial no puede ser sintetizado en los seres humanos y debe, por lo tanto, ser suministrada en la dieta. Condicionalmente aminoácidos esenciales no se requieren normalmente en la dieta, pero deben ser suministrados de forma exógena a poblaciones específicas que no sintetizan en cantidades adecuadas.
Y de aparición de los aminoácidos se basa en 135 Archaea, 3775 Bacteria, 614 proteomas Eucariontes y proteoma humano (21 006 proteínas), respectivamente.

Espectrometría de masas

En la espectrometría de masas de péptidos y proteínas, el conocimiento de las masas de los residuos es útil. La masa del péptido o proteína es la suma de las masas de residuos más la masa de agua ( monoisotópico masa = 18,01056 Da; masa media = 18,0153 Da). Las masas de residuos se calculan a partir de las fórmulas químicas tabulados y pesos atómicos. En la espectrometría de masas , los iones pueden también incluir uno o más protones ( masa monoisotópica = 1,00728 Da; masa media = 1,0074 Da).

Aminoácidos Corto Abrev. Fórmula Lun. masa § ( Da ) Avg. masa ( Da )
alanina UNA Ala C 3 H 5 NO 71.03711 71.0779
cisteína do Cys C 3 H 5 NOS 103.00919 103.1429
Ácido aspártico re Áspid C 4 H 5 NO 3 115.02694 115.0874
Ácido glutamico mi Glu C 5 H 7 NO 3 129.04259 129.1140
fenilalanina F Phe C 9 H 9 NO 147.06841 147.1739
glicina sol Gly C 2 H 3 NO 57.02146 57.0513
histidina H Su C 6 H 7 N 3 O 137.05891 137.1393
isoleucina yo ile C 6 H 11 NO 113.08406 113.1576
lisina K Lys C 6 H 12 N 2 O 128.09496 128.1723
leucina L Leu C 6 H 11 NO 113.08406 113.1576
metionina METRO Reunió C 5 H 9 NOS 131.04049 131.1961
asparagina norte Asn C 4 H 6 N 2 O 2 114.04293 114.1026
pyrrolysine O pyl C 12 H 19 N 3 O 2 237.14773 237.2982
prolina PAG Pro C 5 H 7 NO 97.05276 97.1152
glutamina Q gln C 5 H 8 N 2 O 2 128.05858 128.1292
arginina R Arg C 6 H 12 N 4 O 156.10111 156.1857
serina S Ser C 3 H 5 NO 2 87.03203 87.0773
treonina T Thr C 4 H 7 NO 2 101.04768 101.1039
seleniocisteína T Segundo C 3 H 5 NOSe 150.95364 150.0489
valina V Val C 5 H 9 NO 99.06841 99.1311
triptófano W Trp C 11 H 10 N 2 O 186.07931 186.2099
tirosina Y Tyr C 9 H 9 NO 2 163.06333 163.1733

§ masa monoisotopic

Estequiometría y coste metabólico en la celda

La siguiente tabla muestra la abundancia de los aminoácidos en E. coli células y el coste metabólico (ATP) para la síntesis de los aminoácidos. Los números negativos indican los procesos metabólicos son favorables energía y no cuestan ATP neto de la célula. La abundancia de aminoácidos incluye los aminoácidos en forma libre y en forma de polimerización (proteínas).

Aminoácidos Abundancia
(# de moléculas (× 10 8 )
por E. coli celular)
costo de ATP en la síntesis de
en aeróbicas
condiciones
en anaerobias
condiciones
alanina 2.9 -1 1
cisteína 0.52 11 15
Ácido aspártico 1.4 0 2
Ácido glutamico 1.5 -7 -1
fenilalanina 1.1 -6 2
glicina 3.5 -2 2
histidina 0.54 1 7
isoleucina 1.7 7 11
lisina 2.0 5 9
leucina 2.6 -9 1
metionina 0.88 21 23
asparagina 1.4 3 5
prolina 1.3 -2 4
glutamina 1.5 -6 0
arginina 1.7 5 13
serina 1.2 -2 2
treonina 1.5 6 8
triptófano 0.33 -7 7
tirosina 0.79 -8 2
valina 2.4 -2 2

observaciones

Aminoácidos Abrev. observaciones
alanina UNA Ala Muy abundante y muy versátil, es más rígida que la glicina, pero lo suficientemente pequeño como para posar sólo pequeñas límites estéricos para la conformación de la proteína. Se comporta bastante neutral, y puede estar ubicado en ambas regiones hidrófilas de la proteína fuera y las zonas hidrófobas en el interior.
Asparagina o ácido aspártico segundo ASX Un marcador de posición cuando cualquiera de aminoácido puede ocupar una posición
cisteína do Cys Los bonos átomo de azufre fácilmente para metales pesados iones. En condiciones oxidantes, dos cisteínas pueden unirse juntos en un enlace disulfuro para formar el aminoácido cistina . Cuando cistinas son parte de una proteína, la insulina por ejemplo, la estructura terciaria se estabiliza, lo que hace la proteína más resistentes a la desnaturalización ; Por lo tanto, los enlaces disulfuro son comunes en proteínas que tienen que funcionar en ambientes hostiles incluyendo enzimas digestivos (por ejemplo, pepsina y quimotripsina ) y las proteínas estructurales (por ejemplo, de queratina ). Disulfuros también se encuentran en péptidos demasiado pequeño para contener una forma estable por su propia cuenta (por ejemplo, insulina ).
Ácido aspártico re Áspid Asp comporta de manera similar al ácido glutámico, y lleva un grupo ácido hidrófilo con una fuerte carga negativa. Por lo general, se encuentra en la superficie exterior de la proteína, por lo que es soluble en agua. Se une a moléculas e iones de carga positiva, y se utiliza a menudo en enzimas para fijar el ion metálico. Cuando se localiza en el interior de la proteína, aspartato y glutamato son por lo general se combina con arginina y lisina.
Ácido glutamico mi Glu Glu comporta de manera similar al ácido aspártico, y tiene una cadena lateral más larga, un poco más flexible.
fenilalanina F Phe Esencial para los seres humanos, fenilalanina, tirosina, y triptófano contienen una gran y rígido aromático grupo en la cadena lateral. Estos son los mayores aminoácidos. Al igual que isoleucina, leucina, y valina, estos son hidrófobo y tienden a orientarse hacia el interior de la molécula de proteína plegada. La fenilalanina se puede convertir en tirosina.
glicina sol Gly Debido a los dos átomos de hidrógeno en el carbono α, glicina no es ópticamente activo . Es el aminoácido más pequeño, gira fácilmente, y añade flexibilidad a la cadena de proteína. Es capaz de encajar en los espacios más reducidos, por ejemplo, la triple hélice de colágeno . Como por lo general no se desea un exceso de flexibilidad, como un componente estructural, es menos común que la alanina.
histidina H Su La suya es esencial para los humanos. En incluso condiciones ligeramente ácidas, la protonación del nitrógeno se produce, el cambio de las propiedades de histidina y el polipéptido como un todo. Es utilizado por muchas proteínas como un mecanismo de regulación, el cambio de la conformación y el comportamiento del polipéptido en regiones ácidas tales como la tarde endosoma o lisosoma , la aplicación de cambio de conformación en enzimas. Sin embargo, sólo se necesitan unos pocos histidinas para esto, por lo que es relativamente escasa.
isoleucina yo ile Ile es esencial para los humanos. Isoleucina, leucina, y valina tienen grandes cadenas laterales hidrófobas alifáticas. Sus moléculas son rígidas, y sus interacciones hidrófobas mutuos son importantes para el plegamiento correcto de las proteínas, ya que estas cadenas tienden a ser situado en el interior de la molécula de proteína.
Leucina o isoleucina J Xle Un marcador de posición cuando cualquiera de aminoácido puede ocupar una posición
lisina K Lys Lys es esencial para los humanos, y se comporta de manera similar a la arginina. Contiene una cadena lateral larga, flexible con un extremo cargado positivamente. La flexibilidad de la cadena hace que la lisina y arginina adecuados para la unión a moléculas con muchas cargas negativas en sus superficies. Por ejemplo, ADN proteínas de unión al tener sus regiones activas ricas en arginina y lisina. La carga fuerte hace que estos dos aminoácidos propensos a ser situado en las superficies hidrófilas exteriores de las proteínas; cuando se encuentran en el interior, normalmente se combina con una correspondiente aminoácido cargado negativamente, por ejemplo, aspartato o glutamato.
leucina L Leu Leu es esencial para los humanos, y se comporta de manera similar a la isoleucina y valina.
metionina METRO Reunió Met es esencial para los humanos. Siempre el primer aminoácido a ser incorporado en una proteína, a veces se elimina después de la traducción. Al igual que la cisteína, que contiene azufre, pero con un metil grupo en lugar de hidrógeno. Este grupo metilo puede ser activado, y se utiliza en muchas reacciones en las que se añade un nuevo átomo de carbono a otra molécula.
asparagina norte Asn Similar a ácido aspártico, Asn contiene una amida grupo donde Asp tiene un carboxilo .
pyrrolysine O pyl Al igual que en lisina , pero tiene una pirrolina anillo unido.
prolina PAG Pro Pro contiene un anillo inusual al grupo amina del extremo N, lo que obliga a la secuencia de amida CO-NH en una conformación fija. Se puede interrumpir estructuras de plegamiento de proteínas como hélice α o hoja β , obligando a la torcedura deseado en la cadena de proteína. Común en colágeno , que a menudo se somete a una modificación post-traduccional de hidroxiprolina .
glutamina Q gln Similar a ácido glutámico, Gln contiene una amida grupo donde Glu tiene un carboxilo . Usado en proteínas y como un almacenamiento para el amoniaco , que es el aminoácido más abundante en el cuerpo.
arginina R Arg Funcionalmente similar a la lisina.
serina S Ser Serina y treonina tienen un grupo corto terminó con un grupo hidroxilo. Su hidrógeno es fácil de quitar, por lo que la serina y la treonina a menudo actúan como donantes de hidrógeno en las enzimas. Ambos son muy hidrófila, por lo que las regiones exteriores de proteínas solubles tienden a ser ricos con ellos.
treonina T Thr Esencial para los humanos, Thr comporta de manera similar a serina.
seleniocisteína T Segundo El selenio análogo de la cisteína, en el que el selenio reemplaza el azufre átomo.
valina V Val Esencial para los humanos, Val comporta de manera similar a isoleucina y leucina.
triptófano W Trp Esencial para los humanos, Trp comporta de manera similar a la fenilalanina y la tirosina. Es un precursor de la serotonina y es naturalmente fluorescente .
Desconocido X Xaa Marcador de posición cuando el aminoácido es desconocido o sin importancia.
tirosina Y Tyr Tyr se comporta de manera similar a fenilalanina (precursor de la tirosina) y triptófano, y es un precursor de la melanina , epinefrina , y hormonas tiroideas . Naturalmente fluorescente , su fluorescencia generalmente se inactivó mediante la transferencia de energía a triptófanos.
El ácido glutámico o glutamina Z Glx Un marcador de posición cuando cualquiera de aminoácido puede ocupar una posición

catabolismo

Amino catabolismo de ácidos

Los aminoácidos se pueden clasificar de acuerdo con las propiedades de sus productos principales:

  • Glucogénico, con los productos que tienen la capacidad de formar glucosa por la gluconeogénesis
  • Cetogénica, con los productos no tener la capacidad para formar glucosa: Estos productos todavía se pueden utilizar para la cetogénesis o la síntesis de lípidos .
  • Los aminoácidos catabolizados en ambos productos glucogénicos y cetogénicas

La vida sobre la base de conjuntos alternativos proteinogenic

El conjunto proteinogénico utilizado por vida conocida en la Tierra parece ser seleccionados arbitrariamente por la evolución, según los conocimientos actuales, a partir de muchos cientos de posibles aminoácidos de tipo alfa. Xenobiología estudia formas de vida hipotéticas que podrían construirse utilizando conjuntos alternativos que utilizan códigos genéticos ampliados . Miller experimentos de tipo sobre artificial abiogenesis muestran que los aminoácidos de tipo alfa predominan en base de agua 'sopas primordiales', pero los ácidos de tipo beta amino dominan cuando está presente menos agua. Ambos conjuntos alfa y basado en beta podrían formar la base para las construcciones de proteínas alternativas y formas de vida.

Ver también

referencias

referencias generales

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enlaces externos