Teneurina - Teneurin

Teneurina
Identificadores
Símbolo Teneurina
Pfam PF06484
InterPro IPR009471
Membranome 1168

Las teneurinas son una familia de glicoproteínas transmembrana de paso único conservadas filogenéticamente que se expresan durante la formación del patrón y la morfogénesis . El nombre se refiere a "ten-a" (de " proteína similar a la tenascina , accesorio") y " neuronas ", el sitio principal de expresión de la teneurina. Ten-m se refiere a la proteína principal similar a la tenascina.

Las teneurinas están altamente conservadas entre Drosophila , C. elegans y vertebrados . En cada especie, se expresan mediante un subconjunto de neuronas, así como en los sitios de formación de patrones y morfogénesis. En Drosophila , una teneurina conocida como diez-mo Odz es un gen de regla de par, y su expresión es necesaria para el desarrollo normal. La desactivación de la expresión de teneurina ( ten-1 ) en C. elegans con RNAi conduce a la búsqueda de rutas neuronales anormales y al desarrollo anormal de las gónadas.

El dominio intracelular de algunas, si no todas, las teneurinas se puede escindir y transportar al núcleo celular , donde se propuso actuar como factor de transcripción . Un péptido derivado del término del dominio extracelular comparte homología estructural con ciertos neuropéptidos .

Hay cuatro genes de teneurina en vertebrados, llamados teneurina-1 a -4. Otros nombres que se encuentran en la literatura incluyen Odz-1 a -4 y Tenm-1 a -4.

Historia

Descubierta originalmente como ten-my ten-a en Drosophila melanogaster , la familia teneurina se conserva desde Caenorhabditis elegans ( ten-1 ) hasta vertebrados, en los que existen cuatro parálogos (teneurina-1 a -4 o odz-1 a -4) . Su arquitectura distinta de dominio de proteínas está altamente conservada entre teneurinas de invertebrados y vertebrados , particularmente en la parte extracelular . Los dominios intracelulares de Ten-a, Ten-m / Odz y C. elegans TEN-1 son significativamente diferentes, tanto en tamaño como en estructura, de los dominios comparables de las teneurinas de vertebrados, pero los dominios extracelulares de todas estas proteínas son notablemente similares .

Función

Las teneurinas se trasladan al núcleo donde regulan la actividad transcripcional. Las teneurinas promueven el crecimiento de neuritas y la adhesión celular . El dominio intracelular interactúa con los represores transcripcionales que se unen al ADN y también regula la actividad de los factores de transcripción .

Además, se sabe que interactúan con la proteína adaptadora del citoesqueleto, CAP / ponsina, lo que sugiere funciones de señalización celular y regulación de la organización de la actina.

La teneurina-3 regula el cableado estructural y funcional de las células ganglionares de la retina en el sistema visual de los vertebrados .

Estructura

Diez-m1–4, existen como homodímeros y experimentan interacciones homofílicas en vertebrados .

Dominio de terminal C

El gran dominio extracelular C-terminal consta de ocho repeticiones similares a EGF (ver PROSITEDOC ), una región de cisteínas conservadas y repeticiones YD únicas.

N dominio terminal

Región intracelular de la teneurina
Identificadores
Símbolo Diez_N
Pfam PF06484
InterPro IPR009471

El dominio intracelular (IC) de teneurina (∼300-400 aa) está ubicado en el extremo N-terminal y contiene varios sitios de fosforilación de tirosina putativos conservados , dos motivos de unión de calcio similares a la mano EF y dos dominios de poliprolina. Estos tramos ricos en prolina son característicos de los sitios de unión a SH3. Existe una considerable divergencia entre los dominios intracelulares de teneurinas de invertebrados y vertebrados, así como entre diferentes proteínas de invertebrados .

Este dominio se encuentra en la región N-terminal intracelular de la familia de las teneurinas.

Genes humanos

Los genes humanos codificados por proteínas de dominio de teneurina (TENM1-4) se enumeran en los recuadros de información.

Referencias

Otras lecturas