Miofilamento - Myofilament

Miofilamento
Miofilamento
Detalles
Parte de	Miofibrillas
Identificadores
latín	miofilamento
TH	H2.00.05.0.00006
FMA	67897
Términos anatómicos de microanatomía [ editar en Wikidata ]

Los miofilamentos son los dos filamentos de proteínas de las miofibrillas en las células musculares . Las dos proteínas son miosina y actina y son las proteínas contráctiles involucradas en la contracción muscular . Los dos filamentos son uno grueso compuesto principalmente de miosina y uno delgado compuesto principalmente de actina.

Los tipos de tejido muscular son el músculo esquelético estriado y el músculo cardíaco , el músculo estriado oblicuamente (que se encuentra en algunos invertebrados ) y el músculo liso no estriado . Varias disposiciones de miofilamentos crean diferentes músculos. El músculo estriado tiene bandas transversales de filamentos. En el músculo estriado oblicuamente, los filamentos están escalonados. El músculo liso tiene arreglos irregulares de filamentos.

Estructura

Fibra muscular que muestra miofilamentos delgados y gruesos de una miofibrilla .

Hay tres tipos diferentes de miofilamentos: filamentos gruesos, delgados y elásticos.

• Los filamentos gruesos consisten principalmente en la proteína miosina . Cada filamento grueso tiene aproximadamente 15 nm de diámetro y cada uno está compuesto por varios cientos de moléculas de miosina. Una molécula de miosina tiene la forma de un palo de golf, con una cola formada por dos cadenas entrelazadas y una doble cabeza globular que se proyecta en ángulo. La mitad de las cabezas de miosina se inclinan hacia la izquierda y la otra mitad hacia la derecha, creando un área en el medio del filamento conocida como región M o zona desnuda .
• Los filamentos delgados tienen un diámetro de 7 nm y consisten principalmente en la proteína actina , específicamente F-actina filamentosa . Cada hebra de actina F está compuesta por una serie de subunidades llamadas actina G globular . Cada G-actina tiene un sitio activo que puede unirse a la cabeza de una molécula de miosina. Cada filamento delgado también tiene aproximadamente de 40 a 60 moléculas de tropomiosina , la proteína que bloquea los sitios activos de los filamentos delgados cuando el músculo está relajado. Cada molécula de tropomiosina tiene una proteína de unión al calcio más pequeña llamada troponina unida a ella. Todos los filamentos finos están unidos a la línea Z .
• Los filamentos elásticos, de 1 nm de diámetro, están hechos de titina , una proteína grande y elástica. Pasan por el núcleo de cada filamento grueso y lo anclan a la línea Z, el punto final de un sarcómero . Titin también estabiliza el filamento grueso, mientras lo centra entre los filamentos delgados. También ayuda a prevenir el estiramiento excesivo del filamento grueso, que retrocede como un resorte cada vez que se estira un músculo.

Función

El complejo proteico compuesto por actina y miosina, proteínas contráctiles, a veces se denomina actomiosina . En el músculo estriado esquelético y cardíaco , los filamentos de actina y miosina tienen cada uno una longitud específica y constante del orden de unos pocos micrómetros, mucho menor que la longitud de la célula muscular alargada (hasta varios centímetros en el caso de las células del músculo esquelético humano). ).). Los filamentos están organizados en subunidades repetidas a lo largo de la miofibrilla. Estas subunidades se denominan sarcómeros .

La naturaleza contráctil de este complejo proteico se basa en la estructura de los filamentos gruesos y delgados. El filamento grueso, la miosina , tiene una estructura de dos cabezas, con las cabezas colocadas en los extremos opuestos de la molécula. Durante la contracción muscular, las cabezas de los filamentos de miosina se adhieren a los filamentos delgados de orientación opuesta, actina , y los atraen entre sí. La acción de la unión de la miosina y el movimiento de la actina produce un acortamiento del sarcómero. La contracción muscular consiste en el acortamiento simultáneo de múltiples sarcómeros.

Contracción de las fibras musculares

El axón terminal de una neurona motora libera el neurotransmisor , acetilcolina , que se difunde a través de la hendidura sináptica y se une a la membrana de la fibra muscular. Esto despolariza la membrana de la fibra muscular y el impulso viaja al retículo sarcoplásmico del músculo a través de los túbulos transversales. Luego, los iones de calcio se liberan del retículo sarcoplásmico al sarcoplasma y posteriormente se unen a la troponina . La troponina y la tropomiosina asociada experimentan un cambio conformacional después de la unión del calcio y exponen los sitios de unión de la miosina en la actina , el filamento delgado. Los filamentos de actina y miosina forman enlaces. Después de unirse, la miosina tira de los filamentos de actina entre sí o hacia adentro. Por lo tanto, se produce la contracción muscular y el sarcómero se acorta a medida que tiene lugar este proceso.

Relajación de las fibras musculares

La enzima acetilcolinesterasa descompone la acetilcolina y esto detiene la estimulación de las fibras musculares. El transporte activo devuelve los iones de calcio al retículo sarcoplásmico de la fibra muscular. El ATP hace que se rompa la unión entre los filamentos de actina y miosina. La troponina y la tropomiosina vuelven a su conformación original y, por tanto, bloquean los sitios de unión en el filamento de actina. La fibra muscular se relaja y todo el sarcómero se alarga. La fibra muscular ahora está preparada para la siguiente contracción.

Respuesta al ejercicio

Los cambios que se producen en el miofilamento en respuesta al ejercicio han sido durante mucho tiempo un tema de interés para los fisiólogos del ejercicio y los atletas que dependen de su investigación para las técnicas de entrenamiento más avanzadas. Los atletas de un espectro de eventos deportivos están particularmente interesados ​​en saber qué tipo de protocolo de entrenamiento resultará en la generación de fuerza máxima a partir de un músculo o conjunto de músculos, por lo que se ha prestado mucha atención a los cambios en el miofilamento en episodios de formas crónicas y agudas de ejercicio.

Si bien el mecanismo exacto de la alteración de los miofilamentos en respuesta al ejercicio todavía se está estudiando en mamíferos, se han revelado algunas pistas interesantes en caballos de carreras de pura sangre. Los investigadores estudiaron la presencia de ARNm en el músculo esquelético de los caballos en tres momentos distintos; inmediatamente antes del entrenamiento, inmediatamente después del entrenamiento y cuatro horas después del entrenamiento. Informaron diferencias estadísticamente significativas en el ARNm de genes específicos para la producción de actina . Este estudio proporciona evidencia de los mecanismos para la respuesta de miofilamento inmediata y retardada al ejercicio a nivel molecular.

Más recientemente, se han estudiado los cambios en las proteínas de los miofilamentos en humanos en respuesta al entrenamiento de resistencia. Nuevamente, los investigadores no tienen del todo claros los mecanismos moleculares del cambio, y una alteración de la composición del tipo de fibra en el miofilamento puede no ser la respuesta que muchos atletas han asumido durante mucho tiempo. Este estudio analizó la tensión específica del músculo en el cuádriceps femoral y el vasto lateral de cuarenta y dos hombres jóvenes. Los investigadores informan de un aumento del 17% en la tensión muscular específica después de un período de entrenamiento de resistencia, a pesar de una disminución en la presencia de MyHC, cadena pesada de miosina. Este estudio concluye que no existe una relación clara entre la composición del tipo de fibra y la tensión muscular in vivo, ni hubo evidencia de empaquetamiento de miofilamento en los músculos entrenados.

Investigar

Otras áreas de investigación prometedoras que pueden iluminar la naturaleza molecular exacta de la remodelación de proteínas inducida por el ejercicio en el músculo pueden ser el estudio de proteínas relacionadas involucradas con la arquitectura celular, como la desmina y la distrofina . Se cree que estas proteínas proporcionan el andamiaje celular necesario para que el complejo actina-miosina se contraiga. La investigación sobre la desmina reveló que su presencia aumentó considerablemente en un grupo de prueba expuesto al entrenamiento de resistencia, mientras que no hubo evidencia de un aumento de la desmina con el entrenamiento de resistencia. Según este estudio, no hubo un aumento detectable de distrofina en el entrenamiento de resistencia o resistencia. Puede ser que las alteraciones de los miofilamentos inducidas por el ejercicio involucren más que las proteínas contráctiles actina y miosina.

Si bien la investigación sobre la remodelación de la fibra muscular está en curso, existen datos generalmente aceptados sobre el miofilamento del Colegio Estadounidense de Medicina Deportiva. Se cree que un aumento en la fuerza muscular se debe a un aumento en el tamaño de las fibras musculares, no a un aumento en el número de fibras musculares y miofilamentos. Sin embargo, existe alguna evidencia de que las células satélite animales se diferencian en nuevas fibras musculares y no solo proporcionan una función de apoyo a las células musculares.

La función contráctil debilitada del músculo esquelético también está relacionada con el estado de las miofibrillas. Estudios recientes sugieren que estas condiciones están asociadas con un rendimiento alterado de una sola fibra debido a una disminución de la expresión de proteínas de miofilamento y / o cambios en las interacciones de puentes cruzados de miosina-actina. Además, las adaptaciones a nivel celular y de miofilamento están relacionadas con la disminución del rendimiento de todo el músculo y todo el cuerpo.

Referencias

enlaces externos

• Diagramas y explicaciones en biomol.uci.edu