Efecto hidrofóbico - Hydrophobic effect
El efecto hidrófobo es la tendencia observada de las sustancias apolares a agregarse en una solución acuosa y excluir las moléculas de agua . La palabra hidrofóbica significa literalmente "temeroso del agua" y describe la segregación de agua y sustancias apolares, lo que maximiza los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua y minimiza el área de contacto entre el agua y las moléculas apolares. En términos de termodinámica, el efecto hidrofóbico es el cambio de energía libre del agua que rodea a un soluto. Un cambio de energía libre positivo del solvente circundante indica hidrofobicidad, mientras que un cambio de energía libre negativo implica hidrofilicidad.
El efecto hidrofóbico es responsable de la separación de una mezcla de aceite y agua en sus dos componentes. También es responsable de los efectos relacionados con la biología, que incluyen: formación de vesículas y membranas celulares , plegamiento de proteínas , inserción de proteínas de membrana en el entorno lipídico apolar y asociaciones proteína- molécula pequeña . De ahí que el efecto hidrofóbico sea fundamental para la vida. Las sustancias para las que se observa este efecto se conocen como hidrófobas .
Anfifilos
Los anfífilos son moléculas que tienen dominios tanto hidrófobos como hidrófilos. Los detergentes están compuestos por anfifilos que permiten solubilizar moléculas hidrófobas en agua formando micelas y bicapas (como en las pompas de jabón ). También son importantes para las membranas celulares compuestas de fosfolípidos anfifílicos que evitan que el ambiente acuoso interno de una célula se mezcle con el agua externa.
Plegado de macromoléculas
En el caso del plegamiento de proteínas, el efecto hidrófobo es importante para comprender la estructura de las proteínas que tienen aminoácidos hidrófobos (como glicina , alanina , valina , leucina , isoleucina , fenilalanina , triptófano y metionina ) agrupados dentro de la proteína. Las estructuras de proteínas solubles en agua tienen un núcleo hidrófobo en el que las cadenas laterales están enterradas en el agua, lo que estabiliza el estado plegado. Las cadenas laterales cargadas y polares están situadas en la superficie expuesta al solvente donde interactúan con las moléculas de agua circundantes. Minimizar el número de cadenas laterales hidrófobas expuestas al agua es la principal fuerza impulsora detrás del proceso de plegado, aunque la formación de enlaces de hidrógeno dentro de la proteína también estabiliza la estructura de la proteína.
Se determinó que la energía del ensamblaje de la estructura terciaria del ADN está impulsada por el efecto hidrofóbico, además del emparejamiento de bases Watson-Crick , que es responsable de la selectividad de secuencia y las interacciones de apilamiento entre las bases aromáticas.
Purificación de proteínas
En bioquímica , el efecto hidrofóbico se puede utilizar para separar mezclas de proteínas en función de su hidrofobicidad. La cromatografía en columna con una fase estacionaria hidrófoba como la fenil - sefarosa hará que más proteínas hidrófobas viajen más lentamente, mientras que las menos hidrófobas eluyen de la columna antes. Para lograr una mejor separación, se puede agregar una sal (concentraciones más altas de sal aumentan el efecto hidrofóbico) y su concentración disminuye a medida que avanza la separación.
Porque
El origen del efecto hidrofóbico no se comprende completamente. Algunos argumentan que la interacción hidrofóbica es principalmente un efecto entrópico que se origina en la ruptura de enlaces de hidrógeno altamente dinámicos entre moléculas de agua líquida por el soluto apolar. Una cadena de hidrocarburo o una región no polar similar de una molécula grande es incapaz de formar enlaces de hidrógeno con el agua. La introducción en el agua de una superficie sin enlaces de hidrógeno de este tipo provoca la interrupción de la red de enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua. Los enlaces de hidrógeno se reorientan tangencialmente a dicha superficie para minimizar la interrupción de la red 3D de moléculas de agua unidas por hidrógeno, y esto conduce a una "jaula" de agua estructurada alrededor de la superficie no polar. Las moléculas de agua que forman la "jaula" (o clatrato ) tienen una movilidad restringida. En la capa de solvatación de pequeñas partículas apolares, la restricción asciende a aproximadamente el 10%. Por ejemplo, en el caso de xenón disuelto a temperatura ambiente se ha encontrado una restricción de movilidad del 30%. En el caso de moléculas no polares más grandes, el movimiento de reorientación y traslación de las moléculas de agua en la capa de solvatación puede estar restringido por un factor de dos a cuatro; así, a 25 ° C el tiempo de correlación de reorientación del agua aumenta de 2 a 4-8 picosegundos. Generalmente, esto conduce a pérdidas significativas en la entropía traslacional y rotacional de las moléculas de agua y hace que el proceso sea desfavorable en términos de energía libre en el sistema. Al agregarse juntas, las moléculas no polares reducen el área de la superficie expuesta al agua y minimizan su efecto disruptivo.
El efecto hidrófobo se puede cuantificar midiendo los coeficientes de partición de moléculas no polares entre agua y disolventes no polares. Los coeficientes de partición se pueden transformar en energía libre de transferencia que incluye componentes entálpicos y entrópicos, ΔG = ΔH - TΔS . Estos componentes se determinan experimentalmente mediante calorimetría . Se encontró que el efecto hidrofóbico es impulsado por la entropía a temperatura ambiente debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua en la capa de solvatación del soluto no polar; sin embargo, se encontró que el componente entálpico de la energía de transferencia era favorable, lo que significa que fortaleció los enlaces de hidrógeno agua-agua en la capa de solvatación debido a la movilidad reducida de las moléculas de agua. A la temperatura más alta, cuando las moléculas de agua se vuelven más móviles, esta ganancia de energía disminuye junto con el componente entrópico. El efecto hidrofóbico depende de la temperatura, lo que conduce a la " desnaturalización en frío " de las proteínas.
El efecto hidrofóbico se puede calcular comparando la energía libre de solvatación con el agua a granel. De esta manera, el efecto hidrofóbico no solo puede localizarse sino también descomponerse en contribuciones entálpicas y entrópicas.
Ver también
- Fuerza entrópica
- Hidrófobo
- Hidrófilo
- Escalas de hidrofobicidad
- Tensión interfacial
- Superhidrófobo
- Recubrimiento superhidrofóbico