Dinamina - Dynamin
| Familia Dynamin | |||||||||
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 Estructura del dominio motor de miosina II libre de nucleótidos de Dictyostelium discoideum fusionado al dominio GTPasa de dinamina I de Rattus norvegicus
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Dynamin_N | ||||||||
| Pfam | PF00350 | ||||||||
| Clan pfam | CL0023 | ||||||||
| InterPro | IPR001401 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00362 | ||||||||
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| Región central de Dynamin | |||||||||
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Estructura del dominio motor de miosina II libre de nucleótidos de Dictyostelium discoideum fusionado al dominio GTPasa de dinamina I de Rattus norvegicus
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Dynamin_M | ||||||||
| Pfam | PF01031 | ||||||||
| InterPro | IPR000375 | ||||||||
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Dynamin es una GTPasa responsable de la endocitosis en la célula eucariota. Dynamin es parte de la " superfamilia dynamin ", que incluye dinaminas clásicas, proteínas similares a la dinamina, proteínas Mx , OPA1 , mitofusinas y GBP . Los miembros de la familia dynamin están involucrados principalmente en la escisión de vesículas recién formadas de la membrana de un compartimiento celular y su focalización y fusión con otro compartimiento, tanto en la superficie celular (particularmente internalización de caveolas ) como en el Golgi. Aparato . Los miembros de la familia Dynamin también desempeñan un papel en muchos procesos, incluida la división de orgánulos , la citocinesis y la resistencia a patógenos microbianos .
Estructura
La propia dinamina es una enzima de 96 kDa y se aisló por primera vez cuando los investigadores intentaban aislar nuevos motores basados en microtúbulos del cerebro bovino. La dinamina se ha estudiado extensamente en el contexto de la formación de vesículas recubiertas de clatrina a partir de la membrana celular . A partir del extremo N, Dynamin consta de un dominio GTPasa conectado a un dominio de tallo helicoidal a través de una región de cuello flexible que contiene un elemento de señalización de paquete y un dominio efector de GTPasa . En el extremo opuesto del dominio del tallo hay un bucle que se une a un dominio de homología de Pleckstrin que se une a la membrana . Luego, la cadena de proteína vuelve hacia el dominio GTPasa y termina con un dominio rico en prolina que se une a los dominios de homología Src de muchas proteínas.
Función
Durante la endocitosis mediada por clatrina, la membrana celular se invagina para formar una vesícula en ciernes. La dinamina se une y se ensambla alrededor del cuello de la vesícula endocítica, formando un polímero helicoidal dispuesto de tal manera que los dominios de GTPasa se dimerizan de manera asimétrica a través de peldaños helicoidales. El polímero contrae la membrana subyacente tras la unión de GTP y la hidrólisis a través de cambios conformacionales que emanan de la región del cuello flexible que altera la simetría helicoidal general. La constricción alrededor del cuello de la vesícula conduce a la formación de un estado de membrana de hemi-fisión que finalmente da como resultado la escisión de la membrana. La constricción puede ser en parte el resultado de la actividad de torsión de dynamin, lo que hace que dynamin sea el único motor molecular conocido por tener una actividad de torsión.
Tipos
En los mamíferos, se han identificado tres genes de dinamina diferentes con diferencias de secuencia clave en sus dominios de homología de Pleckstrin que conducen a diferencias en el reconocimiento de las membranas lipídicas:
- La dinamina I se expresa en neuronas y células neuroendocrinas.
- Dynamin II se expresa en la mayoría de los tipos de células.
- Dynamin III se expresa fuertemente en los testículos , pero también está presente en el tejido cardíaco , cerebral y pulmonar .
Implicaciones de la enfermedad
Se ha descubierto que las mutaciones en Dynamin II causan la enfermedad intermedia dominante de Charcot-Marie-Tooth . Se ha sugerido que la encefalopatía epiléptica que causa mutaciones de novo en dinamina causa disfunción de la escisión de vesículas durante la endocitosis de vesículas sinápticas.
Referencias
enlaces externos
- Dynamins en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
