Aminoácido aromático dependiente de biopterina hidroxilasa - Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase
| Biopterin_H | |||||||||
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 estructura cristalina del complejo ternario del dominio catalítico de la fenilalanina hidroxilasa humana (Fe (II)) complejada con tetrahidrobiopterina y norleucina
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| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Biopterin_H | ||||||||
| Pfam | PF00351 | ||||||||
| InterPro | IPR019774 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00316 | ||||||||
| SCOP2 | 1toh / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00361 | ||||||||
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Las hidroxilasas de aminoácidos aromáticos dependientes de biopterina ( AAAH ) son una familia de enzimas hidroxilasas de aminoácidos aromáticos que incluye fenilalanina 4-hidroxilasa ( EC 1.14.16.1 ), tirosina 3-hidroxilasa ( EC 1.14.16.2 ) y triptófano 5-hidroxilasa ( EC 1.14.16.4 ). Estas enzimas hidroxilan principalmente los aminoácidos L-fenilalanina , L-tirosina y L-triptófano , respectivamente.
Las enzimas AAAH son proteínas relacionadas funcional y estructuralmente que actúan como catalizadores que limitan la velocidad de importantes vías metabólicas . Cada enzima AAAH contiene hierro y cataliza la hidroxilación del anillo de aminoácidos aromáticos utilizando tetrahidrobiopterina (BH4) como sustrato . Las enzimas AAAH están reguladas por fosforilación en las serinas en sus N-terminales.
Papel en el metabolismo
En los seres humanos, la deficiencia de fenilalanina hidroxilasa puede causar fenilcetonuria , el error innato más común del metabolismo de los aminoácidos . La fenilalanina hidroxilasa cataliza la conversión de L-fenilalanina en L-tirosina . La tirosina hidroxilasa cataliza el paso limitante de la velocidad en la biosíntesis de catecolaminas : la conversión de L-tirosina en L-DOPA . Del mismo modo, triptófano hidroxilasa cataliza la tasa -Limitar paso en serotonina biosíntesis: la conversión de L-triptófano a 5-hidroxi-L-triptófano .
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Estructura
Se ha sugerido que las enzimas AAAH contienen cada una un dominio catalítico (C) C-terminal conservado y un dominio regulador (R) N-terminal no relacionado . Es posible que los dominios de la proteína R surgieran de genes que fueron reclutados de diferentes fuentes para combinarlos con el gen común para el núcleo catalítico. Por tanto, al combinarse con el mismo dominio C, las proteínas adquirieron las propiedades reguladoras únicas de los dominios R separados.