Síntesis de aminoácidos - Amino acid synthesis

Descripción general de la biosíntesis de aminoácidos. Las moléculas dibujadas están en sus formas neutras y no corresponden completamente a sus nombres presentados. Los seres humanos no pueden sintetizar todos estos aminoácidos.

La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos ( vías metabólicas ) mediante los cuales se producen los aminoácidos . Los sustratos para estos procesos son varios compuestos en la dieta o el medio de crecimiento del organismo . No todos los organismos pueden sintetizar todos los aminoácidos. Por ejemplo, los humanos solo pueden sintetizar 11 de los 20 aminoácidos estándar (también conocidos como aminoácidos no esenciales ) y, en el momento del crecimiento acelerado, la histidina puede considerarse un aminoácido esencial .

De intermedios del ciclo del ácido cítrico y otras vías.

Del conjunto básico de veinte aminoácidos (sin contar la selenocisteína ), los humanos no pueden sintetizar ocho. Además, los aminoácidos arginina , cisteína , glicina , glutamina , histidina , prolina , serina y tirosina se consideran condicionalmente esenciales , lo que significa que normalmente no se requieren en la dieta, pero deben suministrarse exógenamente a poblaciones específicas que no la sintetizan en cantidades adecuadas. Por ejemplo, el ciclo de la urea sintetiza suficiente arginina para satisfacer las necesidades de un adulto, pero quizás no las de un niño en crecimiento. Los aminoácidos que deben obtenerse de la dieta se denominan aminoácidos esenciales . Los aminoácidos no esenciales se producen en el cuerpo. Las vías para la síntesis de aminoácidos no esenciales son bastante simples. La glutamato deshidrogenasa cataliza la aminación reductora de α-cetoglutarato a glutamato. Se produce una reacción de transaminación en la síntesis de la mayoría de los aminoácidos. En este paso, se establece la quiralidad del aminoácido. La alanina y el aspartato se sintetizan mediante la transaminación de piruvato y oxaloacetato , respectivamente. La glutamina se sintetiza a partir de NH4 + y glutamato, y la asparagina se sintetiza de manera similar. La prolina y la arginina se derivan del glutamato. La serina , formada a partir de 3-fosfoglicerato, es el precursor de la glicina y la cisteína . La tirosina se sintetiza mediante la hidroxilación de fenilalanina , un aminoácido esencial. Las vías para la biosíntesis de aminoácidos esenciales son mucho más complejas que las de los no esenciales.

El cortisol inhibe la síntesis de proteínas.

α-cetoglutaratos: glutamato, glutamina, prolina, arginina

La mayoría de los aminoácidos se sintetizan a partir de α- cetoácidos y luego se transaminan a partir de otro aminoácido, generalmente glutamato . La enzima involucrada en esta reacción es una aminotransferasa .

α-cetoácido + glutamato ⇄ aminoácido + α-cetoglutarato

El glutamato en sí está formado por aminación de α-cetoglutarato :

α-cetoglutarato + NH +
4
⇄ glutamato

La familia de α-cetoglutarato de síntesis de aminoácidos (síntesis de glutamato, glutamina, prolina y arginina) comienza con α-cetoglutarato, un intermedio en el ciclo del ácido cítrico. La concentración de α-cetoglutarato depende de la actividad y el metabolismo dentro de la célula junto con la regulación de la actividad enzimática. En la citrato sintasa de E. coli , la enzima involucrada en la reacción de condensación que inicia el ciclo del ácido cítrico está fuertemente inhibida por la inhibición por retroalimentación de α-cetoglutarato y puede ser inhibida por DPNH y altas concentraciones de ATP. Esta es una de las regulaciones iniciales de la familia de α-cetoglutarato de síntesis de aminoácidos.

La regulación de la síntesis de glutamato a partir de α-cetoglutarato está sujeta al control regulador del ciclo del ácido cítrico , así como a la acción de masa dependiente de las concentraciones de reactivos involucrados debido a la naturaleza reversible de las reacciones de transaminación y glutamato deshidrogenasa.

La conversión de glutamato en glutamina está regulada por la glutamina sintetasa (GS) y es un paso clave en el metabolismo del nitrógeno. Esta enzima está regulada por al menos cuatro mecanismos diferentes: 1. Represión y depresión debido a los niveles de nitrógeno ; 2. Activación e inactivación por formas enzimáticas (tensas y relajadas); 3. Inhibición por retroalimentación acumulativa a través de metabolitos del producto final; y 4. Las alteraciones de la enzima debido a adenilación y deadenylation . En medios ricos en nitrógeno o condiciones de crecimiento que contienen grandes cantidades de amoníaco, hay un nivel bajo de GS, mientras que en cantidades limitantes de amoníaco, la actividad específica de la enzima es 20 veces mayor. La confirmación de la enzima juega un papel en la regulación dependiendo de si GS está en forma tensa o relajada. La forma tensa de GS es completamente activa, pero la eliminación del manganeso convierte la enzima en un estado relajado. El estado conformacional específico ocurre en base a la unión de cationes divalentes específicos y también está relacionado con la adenilación. La inhibición por retroalimentación de GS se debe a una retroalimentación acumulativa debida a varios metabolitos que incluyen L-triptófano, L-histidina, AMP, CTP, glucosamina-6-fosfato y carbamil fosfato, alanina y glicina. Un exceso de cualquier producto no inhibe individualmente la enzima, pero una combinación o acumulación de todos los productos finales tiene un fuerte efecto inhibidor sobre la síntesis de glutamina . La actividad de la glutamina sintasa también se inhibe mediante adenilación. La actividad de adenilación es catalizada por la enzima bifuncional de eliminación de adenililtransferasa / adenililo (AT / AR). La glutamina y una proteína reguladora llamada PII actúan juntas para estimular la adenilación.

La regulación de la biosíntesis de prolina puede depender del paso de control inicial a través de la inhibición por retroalimentación negativa. En E. coli , la prolina inhibe alostéricamente la glutamato 5-quinasa que cataliza la reacción de L-glutamato a un intermedio inestable L-γ-glutamil fosfato.

La síntesis de arginina también utiliza retroalimentación negativa y represión a través de un represor codificado por el gen argR . El producto génico de argR , ArgR un aporepresor y la arginina como correpresor afectan al operón de la biosíntesis de arginina. El grado de represión está determinado por las concentraciones de la proteína represora y el nivel de correpresor.

Eritrosa 4-fosfato y fosfoenolpiruvato: fenilalanina, tirosina y triptófano

La fenilalanina , la tirosina y el triptófano , los aminoácidos aromáticos , surgen del corismato . El primer paso, la condensación del ácido 3-desoxi-D-arabino-heptulosónico 7-fosfato (DAHP) de PEP / E4P, utiliza tres isoenzimas AroF, AroG y AroH. Cada uno de estos tiene su síntesis regulada a partir de tirosina, fenilalanina y triptófano, respectivamente. El resto de las enzimas de la vía común (conversión de DAHP en corismato) parecen sintetizarse de forma constitutiva, a excepción de la quinasa de shikimato , que puede ser inhibida por el shikimato mediante inhibición lineal de tipo mixto.

La tirosina y la fenilalanina se biosintetizan a partir del prefenato , que se convierte en un intermedio específico de aminoácidos. Este proceso está mediado por una fenilalanina (PheA) o tirosina (TyrA) específica de corismato mutasa-prefenato deshidrogenasa. PheA usa una deshidrogenasa simple para convertir el prefenato en fenilpiruvato , mientras que TyrA usa una deshidrogenasa dependiente de NAD para producir 4-hidroxilfenilpiruvato. Tanto PheA como TyrA son inhibidos por retroalimentación por sus respectivos aminoácidos. La tirosina también puede inhibirse a nivel transcripcional por el represor TyrR. TyrR se une a las cajas TyrR del operón cerca del promotor del gen que quiere reprimir.

La biosíntesis de triptófano implica la conversión de corismato en antranilato usando antranilato sintasa . Esta enzima requiere glutamina como donante de grupos amino o amoníaco en sí. La antranilato sintasa está regulada por los productos génicos de trpE y trpG. trpE codifica la primera subunidad, que se une al corismato y mueve el grupo amino del donante al corismato. trpG codifica la segunda subunidad, lo que facilita la transferencia del grupo amino de la glutamina. La antranilato sintasa también está regulada por inhibición por retroalimentación: el triptófano es un correpresor del represor TrpR.

Oxaloacetato / aspartato: lisina, asparagina, metionina, treonina e isoleucina

La familia de aminoácidos oxalacetato / aspartato se compone de lisina , asparagina , metionina , treonina e isoleucina . El aspartato se puede convertir en lisina, asparagina, metionina y treonina. La treonina también da lugar a isoleucina . Las enzimas asociadas están sujetas a regulación mediante inhibición por retroalimentación y / o represión a nivel genético. Como es típico en las vías metabólicas altamente ramificadas, regulación adicional en cada punto de ramificación de la vía. Este tipo de esquema regulador permite controlar el flujo total de la vía del aspartato además del flujo total de aminoácidos individuales. La vía del aspartato utiliza ácido L-aspártico como precursor de la biosíntesis de una cuarta parte de los aminoácidos básicos.

Aspartato

La biosíntesis de aspartato implica con frecuencia la transaminación de oxalacetato.

La enzima aspartoquinasa , que cataliza la fosforilación del aspartato e inicia su conversión en otros aminoácidos, se puede descomponer en 3 isoenzimas, AK-I, II y III. La treonina inhibe la retroalimentación de AK-I , mientras que la lisina inhibe las AK-II y III . Como nota al margen, AK-III cataliza la fosforilación del ácido aspártico que es el paso comprometido en esta vía biosintética. La aspartato quinasa se regula negativamente por la presencia de treonina o lisina .

Lisina

La lisina se sintetiza a partir del aspartato a través de la vía del diaminopimelato (DAP). Las dos etapas iniciales de la vía DAP son catalizadas por aspartocinasa y aspartato semialdehído deshidrogenasa. Estas enzimas juegan un papel clave en la biosíntesis de lisina , treonina y metionina . Hay dos aspartoquinasa / homoserina deshidrogenasas bifuncionales, ThrA y MetL, además de una aspartoquinasa monofuncional, LysC . La transcripción de genes de aspartoquinasa está regulada por concentraciones de los aminoácidos producidos posteriormente, lisina, treonina y metionina. Cuanto mayor sea la concentración de estos aminoácidos, menos se transcribe el gen. ThrA y LysC también son inhibidas por la treonina y la lisina. Finalmente, DAP descarboxilasa LysA media el último paso de la síntesis de lisina y es común para todas las especies bacterianas estudiadas. La formación de aspartato quinasa (AK), que cataliza la fosforilación del aspartato e inicia su conversión en otros aminoácidos, también es inhibida tanto por la lisina como por la treonina , lo que evita la formación de los aminoácidos derivados del aspartato. Además, las concentraciones elevadas de lisina inhiben la actividad de la dihidrodipicolinato sintasa (DHPS). Así, además de inhibir la ruta biosintética de la primera enzima de las familias de aspartato, la lisina también inhibe la actividad de la primera enzima después del punto de ramificación, es decir, la enzima que es específica para la síntesis de la propia lisina.

Asparagina

La biosíntesis de asparagina se origina con el aspartato utilizando una enzima transaminasa . La enzima asparagina sintetasa produce asparagina, AMP , glutamato y pirofosfato a partir de aspartato, glutamina y ATP . En la reacción de la asparagina sintetasa, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. La glutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y AMP libre.

La biosíntesis de aspartato y asparagina a partir de oxaloacetato.

En las bacterias se encuentran dos asparagina sintetasas . Ambos se conocen como proteína AsnC . Están codificados por los genes AsnA y AsnB. AsnC está regulada de forma autógena, que es donde el producto de un gen estructural regula la expresión del operón en el que residen los genes. El efecto estimulante de AsnC sobre la transcripción de AsnA está regulado negativamente por la asparagina. Sin embargo, la autorregulación de AsnC no se ve afectada por la asparagina.

Metionina

La biosíntesis por vía de transulfuración comienza con ácido aspártico. Las enzimas relevantes incluyen aspartoquinasa , aspartato-semialdehído deshidrogenasa , homoserina deshidrogenasa , homoserina O-transsuccinilasa , cistationina-γ-sintasa , cistationina-β-liasa (en los mamíferos, este paso es realizado por la homocisteína metiltransferasa o betaína S-homocisteína-homocisteína S-metiltransferasa ).

La biosíntesis de metionina está sujeta a una estricta regulación. La proteína represora MetJ, en cooperación con la proteína correpresora S-adenosil-metionina, media la represión de la biosíntesis de metionina. El regulador MetR es necesario para la expresión génica de MetE y MetH y funciona como transactivador de la transcripción de estos genes . La actividad transcripcional de MetR está regulada por la homocisteína, que es el precursor metabólico de la metionina . También se sabe que la vitamina B12 puede reprimir la expresión del gen MetE, que está mediada por la holoenzima MetH.

Treonina

En plantas y microorganismos, la treonina se sintetiza a partir del ácido aspártico a través de α-aspartil-semialdehído y homoserina . La homoserina sufre O- fosforilación; este éster de fosfato sufre hidrólisis concomitante con la reubicación del grupo OH. Las enzimas involucradas en una biosíntesis típica de treonina incluyen aspartoquinasa , β-aspartato semialdehído deshidrogenasa , homoserina deshidrogenasa , homoserina quinasa , treonina sintasa .

La biosíntesis de treonina se regula mediante la regulación alostérica de su precursor, la homoserina , alterando estructuralmente la enzima homoserina deshidrogenasa. Esta reacción se produce en un punto de ramificación clave de la vía, y el sustrato homoserina actúa como precursor de la biosíntesis de lisina, metionina, treonina e isoleucina. Los niveles altos de treonina dan como resultado niveles bajos de síntesis de homoserina. La síntesis de aspartato quinasa (AK), que cataliza la fosforilación del aspartato e inicia su conversión en otros aminoácidos, es inhibida por retroalimentación por lisina , isoleucina y treonina , lo que impide la síntesis de los aminoácidos derivados del aspartato. Así, además de inhibir la ruta biosintética de la primera enzima de las familias de aspartato, la treonina también inhibe la actividad de la primera enzima después del punto de ramificación, es decir, la enzima que es específica para la síntesis de la propia treonina.

Isoleucina

En plantas y microorganismos, la isoleucina se biosintetiza a partir del ácido pirúvico y el alfa-cetoglutarato . Las enzimas involucradas en esta biosíntesis incluyen acetolactato sintasa (también conocida como acetohidroxiácido sintasa), acetohidroxiácido isomerorreductasa , dihidroxiácido deshidratasa y valina aminotransferasa .

En términos de regulación, las enzimas treonina desaminasa, dihidroxiácido deshidrasa y transaminasa están controladas por la regulación del producto final. es decir, la presencia de isoleucina regulará negativamente la biosíntesis de treonina. Las altas concentraciones de isoleucina también dan como resultado la regulación a la baja de la conversión del aspartato en el intermedio aspartil-fosfato, deteniendo así la biosíntesis adicional de lisina , metionina , treonina e isoleucina .

Ribosa 5-fosfatos: histidina

La síntesis de histidina en E. coli es una vía compleja que involucra varias enzimas. La síntesis comienza con la fosforilación de 5-fosforribosilpirofosfato (PRPP), catalizada por ATP-fosforribosil transferasa . El fosforribosil-ATP se convierte en fosforribosil-AMP (PRAMP). His4 luego cataliza la formación de fosforribosilformimino AICAR-fosfato, que luego se convierte en fosforibulosilformimino-AICAR-P por el producto del gen His6. His7 divide el fosforibulosilformimino-AICAR-P para formar D -eritro-imidazol-glicerol-fosfato. Después, His3 forma imidazol acetol-fosfato liberando agua. His5 luego produce L -histidinol-fosfato, que luego es hidrolizado por His2 y produce histidinol . His4 cataliza la oxidación de L -histidinol para formar L -histidinal, un amino aldehído. En el último paso, L -histidinal se convierte en L -histidina.

En general, la biosíntesis de histidina es muy similar en plantas y microorganismos.

HisG → HisE / HisI → HisA → HisH → HisF → HisB → HisC → HisB → HisD (HisE / I y HisB son enzimas bifuncionales)

Las enzimas están codificadas en el operón his. Este operón tiene un bloque distinto de la secuencia líder, llamado bloque 1:

Met-Thr-Arg-Val-Gln-Phe-Lys-His-His-His-His-His-His-His-Pro-Asp

Esta secuencia líder es importante para la regulación de histidina en E. coli . El operón his opera bajo un sistema de regulación coordinada donde todos los productos génicos serán reprimidos o deprimidos por igual. El factor principal en la represión o desrepresión de la síntesis de histidina es la concentración de ARNt cargados de histidina. La regulación de la histidina es bastante simple considerando la complejidad de su vía de biosíntesis y se parece mucho a la regulación del triptófano . En este sistema, la secuencia líder completa tiene 4 bloques de hebras complementarias que pueden formar estructuras de bucles en horquilla. El bloque uno, que se muestra arriba, es la clave para la regulación. Cuando los niveles de ARNt cargados con histidina son bajos en la célula, el ribosoma se detendrá en la cadena de residuos de His en el bloque 1. Este bloqueo del ribosoma permitirá que las cadenas complementarias 2 y 3 formen un bucle de horquilla. El bucle formado por las cadenas 2 y 3 forma un anti-terminador y la traducción de los genes his continuará y se producirá histidina. Sin embargo, cuando los niveles de ARNt cargados con histidina son altos, el ribosoma no se detendrá en el bloque 1, esto no permitirá que las hebras 2 y 3 formen una horquilla. En cambio, las hebras 3 y 4 formarán un bucle de horquilla más abajo del ribosoma. El bucle de horquilla formado por las hebras 3 y 4 es un bucle de terminación, cuando el ribosoma entra en contacto con el bucle, se "desprende" de la transcripción. Cuando se extrae el ribosoma, sus genes no se traducirán y la célula no producirá histidina.

3-fosfogliceratos: serina, glicina, cisteína

Serina

La serina es el primer aminoácido de esta familia que se produce; luego se modifica para producir glicina y cisteína (y muchas otras moléculas biológicamente importantes). La serina se forma a partir de 3-fosfoglicerato en la siguiente vía:

3-fosfoglicerato → fosfohidroxilpiruvato → fosfoserina → serina

La conversión de 3-fosfoglicerato en fosfohidroxilpiruvato se logra mediante la enzima fosfoglicerato deshidrogenasa . Esta enzima es el paso regulador clave en esta vía. La fosfoglicerato deshidrogenasa está regulada por la concentración de serina en la célula . A altas concentraciones, esta enzima estará inactiva y no se producirá serina. A bajas concentraciones de serina, la enzima estará completamente activa y la bacteria producirá serina . Dado que la serina es el primer aminoácido producido en esta familia, tanto la glicina como la cisteína estarán reguladas por la concentración disponible de serina en la célula.

Glicina

La glicina se biosintetiza a partir de la serina, catalizada por la serina hidroximetiltransferasa (SHMT). La enzima reemplaza eficazmente un grupo hidroximetilo con un átomo de hidrógeno.

SHMT está codificado por el gen glyA . La regulación de glyA es compleja y se sabe que incorpora serina, glicina, metionina, purinas, timina y folatos. El mecanismo completo aún no se ha dilucidado. Se sabe que el producto del gen de metionina MetR y el intermedio de metionina homocisteína regulan positivamente la glyA. La homocisteína es un coactivador de glyA y debe actuar junto con MetR. Por otro lado, se sabe que PurR, una proteína que juega un papel en la síntesis de purina y S-adeno-silmetionina, regulan negativamente la glyA . PurR se une directamente a la región de control de glyA y desactiva eficazmente el gen para que la bacteria no produzca glicina.

Cisteína

Los genes necesarios para la síntesis de cisteína se codifican en el regulón cys . La integración de azufre está regulada positivamente por CysB. Los inductores eficaces de este regulón son la N-acetilserina (NAS) y cantidades muy pequeñas de azufre reducido. CysB funciona uniéndose a la mitad de los sitios de ADN en el regulón cys . Estos medios sitios difieren en cantidad y disposición dependiendo del promotor de interés. Sin embargo, hay un medio sitio que se conserva. Se encuentra aguas arriba del sitio -35 del promotor. También hay múltiples sitios accesorios dependiendo del promotor. En ausencia del inductor, NAS, CysB se unirá al ADN y cubrirá muchos de los medios sitios accesorios. Sin los medios sitios accesorios, el regulón no se puede transcribir y no se producirá cisteína. Se cree que la presencia de NAS hace que CysB experimente un cambio conformacional. Este cambio conformacional permite que CysB se una correctamente a todos los medios sitios y provoca el reclutamiento de la ARN polimerasa. La ARN polimerasa luego transcribirá el regulón cys y se producirá la cisteína.

Sin embargo, se requiere una mayor regulación para esta vía. CysB puede regular negativamente su propia transcripción uniéndose a su propia secuencia de ADN y bloqueando la ARN polimerasa. En este caso, NAS actuará para impedir la unión de CysB a su propia secuencia de ADN. OAS es un precursor de NAS, la cisteína en sí puede inhibir CysE que funciona para crear OAS. Sin la OAS necesaria, no se producirá NAS y no se producirá cisteína. Hay otros dos reguladores negativos de la cisteína. Estas son las moléculas de sulfuro y tiosulfato , actúan para unirse a CysB y compiten con NAS por la unión de CysB.

Piruvato: alanina, valina y leucina

El piruvato, el resultado final de la glucólisis , puede alimentar tanto el ciclo del TCA como los procesos de fermentación . Las reacciones que comienzan con una o dos moléculas de piruvato conducen a la síntesis de alanina, valina y leucina. La inhibición por retroalimentación de los productos finales es el principal método de inhibición y, en E. coli , el operón ilvEDA también juega un papel en esta regulación.

Alanina

La alanina se produce mediante la transaminación de una molécula de piruvato mediante dos pasos alternativos: 1) conversión de glutamato en α-cetoglutarato mediante una transaminasa de glutamato-alanina, y 2) conversión de valina en α-cetoisovalerato a través de la transaminasa C.

No se sabe mucho sobre la regulación de la síntesis de alanina. El único método definido es la capacidad de la bacteria para reprimir la actividad de la transaminasa C mediante valina o leucina (ver operón ilvEDA ). Aparte de eso, la biosíntesis de alanina no parece estar regulada.

Valina

La valina es producida por una vía de cuatro enzimas. Comienza con la condensación de dos equivalentes de piruvato catalizado por acetohidroxiácido sintasa produciendo α-acetolactato. El segundo paso implica la reducción dependiente de NADPH + de α-acetolactato y la migración de grupos metilo para producir α, β-dihidroxiisovalerato. Esto es catalizado por acetohidroxi isomeroreductasa. El tercer paso es la deshidratación de α, β-dihidroxiisovalerato catalizada por dihidroxiácido deshidrasa. En el cuarto y último paso, el α-cetoisovalerato resultante se somete a transaminación catalizada por una alanina-valina transaminasa o una glutamato-valina transaminasa. La biosíntesis de valina está sujeta a inhibición por retroalimentación en la producción de acetohidroxiácido sintasa.

Leucina

La vía de síntesis de leucina diverge de la vía de la valina comenzando con el α-cetoisovalerato. La α-isopropilmalato sintasa cataliza esta condensación con acetil CoA para producir α-isopropilmalato. Una isomerasa convierte el α-isopropilmalato en β-isopropilmalato. El tercer paso es la oxidación dependiente de NAD + de β-isopropilmalato catalizada por una deshidrogenasa. El paso final es la transaminación del α-cetoisocaproato por la acción de una transaminasa glutamato-leucina.

La leucina, como la valina, regula el primer paso de su vía inhibiendo la acción de la α-isopropilmalato sintasa. Debido a que la leucina se sintetiza mediante una desviación de la vía sintética de la valina, la inhibición por retroalimentación de la valina en su vía también puede inhibir la síntesis de leucina.

operón ilvEDA

Los genes que codifican tanto la dihidroxiácido deshidrasa utilizada en la creación de α-cetoisovalerato y transaminasa E, como otras enzimas están codificados en el operón ilvEDA. Este operón está unido e inactivado por valina , leucina e isoleucina . (La isoleucina no es un derivado directo del piruvato, pero se produce mediante el uso de muchas de las mismas enzimas que se utilizan para producir valina e, indirectamente, leucina). Cuando uno de estos aminoácidos es limitado, el gen más alejado del aminoácido El sitio de unión de este operón puede transcribirse. Cuando un segundo de estos aminoácidos está limitado, se puede transcribir el siguiente gen más cercano al sitio de unión, y así sucesivamente.

Síntesis comerciales de aminoácidos

La producción comercial de aminoácidos generalmente se basa en bacterias mutantes que sobreproducen aminoácidos individuales utilizando glucosa como fuente de carbono. Algunos aminoácidos se producen mediante conversiones enzimáticas de intermedios sintéticos. El ácido 2-aminotiazolina-4-carboxílico es un intermedio en la síntesis industrial de L- cisteína, por ejemplo. El ácido aspártico se produce mediante la adición de amoníaco al fumarato usando una liasa.

Referencias

enlaces externos