Datación de aminoácidos - Amino acid dating

La datación por aminoácidos es una técnica de datación utilizada para estimar la edad de un espécimen en paleobiología , paleontología molecular , arqueología , ciencia forense , tafonomía , geología sedimentaria y otros campos. Esta técnica relaciona los cambios en las moléculas de aminoácidos con el tiempo transcurrido desde que se formaron.

Todos los tejidos biológicos contienen aminoácidos . Todos los aminoácidos excepto la glicina (el más simple) son ópticamente activos y tienen un estereocentro en su átomo α- C . Esto significa que el aminoácido puede tener dos configuraciones diferentes, "D" o "L", que son imágenes especulares entre sí. Con algunas excepciones importantes, los organismos vivos mantienen todos sus aminoácidos en la configuración "L". Cuando un organismo muere, cesa el control sobre la configuración de los aminoácidos y la proporción de D a L se mueve desde un valor cercano a 0 hacia un valor de equilibrio cercano a 1, un proceso llamado racemización . Por lo tanto, medir la relación de D a L en una muestra permite estimar cuánto tiempo hace que murió la muestra.

Factores que afectan la racemización

La velocidad a la que procede la racemización depende del tipo de aminoácido y de la temperatura media, la humedad, la acidez ( pH ) y otras características de la matriz circundante . Además, los umbrales de concentración D / L parecen ocurrir como disminuciones repentinas en la tasa de racemización. Estos efectos restringen las cronologías de aminoácidos a materiales con antecedentes ambientales conocidos y / o intercomparaciones relativas con otros métodos de datación.

Los historiales de temperatura y humedad de los microambientes se están produciendo a un ritmo cada vez mayor a medida que avanzan las tecnologías y los tecnólogos acumulan datos. Estos son importantes para la datación de aminoácidos porque la racemización ocurre mucho más rápido en condiciones cálidas y húmedas en comparación con condiciones frías y secas. Los estudios de regiones templadas a frías son mucho más comunes que los estudios tropicales, y el frío constante del fondo del océano o el interior seco de huesos y conchas han contribuido más a la acumulación de datos de datación por racemización. Como regla general, los sitios con una temperatura media anual de 30 ° C tienen un rango máximo de 200 ka y una resolución de aproximadamente 10 ka; los sitios a 10 ° C tienen un rango de edad máximo de ~ 2 Ma , y la resolución generalmente alrededor del 20% de la edad; a -10 ° C, la reacción tiene una edad máxima de ~ 10 Ma, y una resolución correspondientemente más tosca.

La acidez fuerte y la alcalinidad leve a fuerte inducen tasas de racemización mucho mayores. Generalmente, no se supone que tengan un gran impacto en el medio natural, aunque los datos tefrocronológicos pueden arrojar nueva luz sobre esta variable.

La matriz envolvente es probablemente la variable más difícil en la datación de aminoácidos. Esto incluye la variación de la tasa de racemización entre especies y órganos, y se ve afectado por la profundidad de la descomposición, la porosidad y los efectos catalíticos de los metales y minerales locales.

Aminoácidos utilizados

El análisis de racemización convencional tiende a informar una D-aloisoleucina / L- isoleucina (relación A / I o D / L). Esta proporción de aminoácidos tiene la ventaja de ser relativamente fácil de medir y de ser útil cronológicamente durante el Cuaternario .

Las técnicas de HPLC de fase inversa pueden medir hasta 9 aminoácidos útiles en geocronología en diferentes escalas de tiempo en un solo cromatograma ( ácido aspártico , ácido glutámico , serina , alanina , arginina , tirosina , valina , fenilalanina , leucina ).

En los últimos años se han realizado esfuerzos exitosos para examinar los aminoácidos intracristalinos por separado, ya que se ha demostrado que mejoran los resultados en algunos casos.

Aplicaciones

Los datos del análisis geocronológico de la racemización de aminoácidos se han ido acumulando durante treinta y cinco años. La arqueología , la estratigrafía , la oceanografía , la paleogeografía , la paleobiología y la paleoclimatología se han visto particularmente afectadas. Sus aplicaciones incluyen correlación de datación, datación relativa, análisis de la velocidad de sedimentación, estudios de transporte de sedimentos, paleobiología de conservación , tafonomía y promediación del tiempo, determinaciones del nivel del mar y reconstrucciones de la historia térmica.

La paleobiología y la arqueología también se han visto fuertemente afectadas. Los estudios de huesos, conchas y sedimentos han contribuido mucho al registro paleontológico, incluido el relacionado con los hominoides. Se ha realizado la verificación de radiocarbono y otras técnicas de datación mediante racemización de aminoácidos y viceversa. En ocasiones, ha sido posible "completar" grandes rangos de probabilidad, como los efectos de los depósitos de radiocarbono. Abundan los estudios de paleopatología y selección dietética, paleozoogeografía e indigenidad, taxonomía y tafonomía y viabilidad del ADN. A veces es posible diferenciar el hueso, la cáscara y los residuos cocidos de los no cocidos. Los cambios culturales humanos y sus efectos sobre las ecologías locales se han evaluado utilizando esta técnica.

La ligera reducción de esta capacidad de reparación durante el envejecimiento es importante para los estudios de la longevidad y los trastornos de degradación de los tejidos de la vejez, y permite determinar la edad de los animales vivos.

La racemización de aminoácidos también tiene un papel en los estudios de degradación de tejidos y proteínas, particularmente útil en el desarrollo de métodos de conservación de museos. Estos han producido modelos de adhesivos de proteínas y otros deterioros de biopolímeros y el desarrollo simultáneo del sistema de poros.

La ciencia forense puede utilizar esta técnica para estimar la edad de un cadáver o un objeto de arte para determinar la autenticidad.

Procedimiento

El análisis de racemización de aminoácidos consiste en la preparación de la muestra, el aislamiento del aminoácido deseado y la medición de su relación D: L. La preparación de la muestra implica la identificación, extracción cruda y separación de proteínas en sus aminoácidos constituyentes, típicamente mediante molienda seguida de hidrólisis ácida. El producto de hidrólisis del derivado de aminoácido se puede combinar con un fluorescente específico quiral , separado por cromatografía o electroforesis , y la relación D: L de aminoácidos particular determinada por fluorescencia. Alternativamente, el aminoácido particular puede separarse mediante cromatografía o electroforesis, combinarse con un catión metálico y determinar la relación D: L mediante espectrometría de masas . La separación cromatográfica y electroforética de proteínas y aminoácidos depende del tamaño molecular, que generalmente corresponde al peso molecular y, en menor medida, a la forma y la carga.

Referencias

enlaces externos

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